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- PDB-3zmn: VP17, a capsid protein of bacteriophage P23-77 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zmn
タイトルVP17, a capsid protein of bacteriophage P23-77
要素(VP17) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性Jelly Rolls - #1170 / Immunoglobulin-like - #3410 / : / Large MCP VP17 central beta-barrel / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / VP17
機能・相同性情報
生物種THERMUS PHAGE P23-77 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Rissanen, I. / Grimes, J.M. / Pawlowski, A. / Mantynen, S. / Harlos, K. / Bamford, J.K.H. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Bacteriophage P23-77 Capsid Protein Structures Reveal the Archetype of an Ancient Branch from a Major Virus Lineage.
著者: Rissanen, I. / Grimes, J.M. / Pawlowski, A. / Mantynen, S. / Harlos, K. / Bamford, J.K.H. / Stuart, D.I.
履歴
登録2013年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Non-polymer description / Other / Refinement description
改定 1.22017年6月28日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP17
B: VP17
C: VP17
D: VP17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1504
ポリマ－65,1504
非ポリマー00
水7,638424
1
A: VP17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8761
ポリマ－31,8761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: VP17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8761
ポリマ－31,8761
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: VP17


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 699 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6991
ポリマ－6991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: VP17


  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 699 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6991
ポリマ－6991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.210, 107.210, 233.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2204-

HOH

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要素

#1: タンパク質 VP17


分子量: 31875.924 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FOR LOOPS AT 220-225 (CHAIN A) AND 221-226 (CHAIN B), POORLY ORDERED BUT CLEARLY VISIBLE POLYPEPTIDE CHAIN WAS MODELLED AS POLYALANINE.
由来: (組換発現) THERMUS PHAGE P23-77 (ファージ) / プラスミド: PIR1 (ORF17/PET22B) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: C8CHL5
#2: タンパク質・ペプチド VP17


分子量: 698.854 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS C AND D ARE FRAGMENTS OF THE DISORDERED TERMINI, MODELLED AS UNK.
由来: (組換発現) THERMUS PHAGE P23-77 (ファージ) / プラスミド: PIR1 (ORF17/PET22B) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CERTAIN RESIDUES WERE MODELLED WITH TRUNCATED SIDECHAINS. THESE INCLUDE CHAIN A 220-225, CHAIN B ...CERTAIN RESIDUES WERE MODELLED WITH TRUNCATED SIDECHAINS. THESE INCLUDE CHAIN A 220-225, CHAIN B 221-226, AND ENTIRE CHAINS C AND D WHICH ARE FRAGMENTS OF MAINLY DISORDERED TERMINI (RESIDUE NUMBERS AND CHAIN DIRECTION UNKNOWN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION SYSTEM, MICROLITER DROPS OF PROTEIN(2-3 MG/ML IN 20 MM TRIS-BUFFER PH 7.4) MIXED 1:1 WITH SOLUTION CONSISTING OF 1.9 M SODIUM FORMATE AND 0.1 M BIS-TRIS BUFFER PH 7.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→59.7 Å / Num. obs: 37893 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 35.5 % / Biso Wilson estimate: 49.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 38.6
反射 シェル解像度: 2.26→2.32 Å / 冗長度: 36.6 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ARP/wARPモデル構築
xia2データスケーリング
xia2位相決定
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
ARP/wARP位相決定
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.26→43.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9393 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9256 / SU R Cruickshank DPI: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.2 / SU Rfree Blow DPI: 0.165 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.158
詳細: RESIDUES 1-40 AND 274-291 ARE DISORDERED IN CHAIN A. RESIDUES 1-42 AND 274-291 ARE DISORDERED IN CHAIN B. CHAINS C AND D ARE FRAGMENTS OF THE DISORDERED TERMINI AND MODELLED AS UNK. IT IS ...詳細: RESIDUES 1-40 AND 274-291 ARE DISORDERED IN CHAIN A. RESIDUES 1-42 AND 274-291 ARE DISORDERED IN CHAIN B. CHAINS C AND D ARE FRAGMENTS OF THE DISORDERED TERMINI AND MODELLED AS UNK. IT IS UNCLEAR WHICH OF CHAINS (A OR B) THESE POLYPEPTIDE FRAGMENTS BELONG TO.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2132 1890 5 %RANDOM
Rwork0.1855 ---
obs0.1868 37808 99.38 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6185 Å20 Å20 Å2
2--1.6185 Å20 Å2
3----3.2371 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.274 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→43.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3607 0 0 424 4031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013717HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.145077HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1209SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes82HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes556HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3717HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.55
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion494SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4080SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.26→2.32 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2207 142 5.32 %
Rwork0.1875 2528 -
all0.1893 2670 -
obs--99.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.16330.53830.62840.23440.35010.98720.025-0.00320.0597-0.0398-0.03950.0959-0.0419-0.0480.0144-0.0808-0.0069-0.05460.0376-0.1230.0317-32.036362.905114.7019
22.45310.7461-0.17591.3233-0.39231.7841-0.01920.22370.2561-0.1899-0.08040.0227-0.1121-0.05350.0996-0.0468-0.0003-0.018-0.06790.0005-0.0521-12.551268.24946.8764
33.78920.66790.68170.99980.11430.22610.04180.06710.0376-0.0959-0.11140.0412-0.033-0.08860.0695-0.0503-0.0237-0.04150.0222-0.0938-0.0231-28.465360.875113.5639
40.43381.2450.05721.41890.85240.03610.0577-0.02770.0797-0.0485-0.0527-0.0238-0.1090.0761-0.005-0.0509-0.17990.0090.0141-0.02840.06959.69386.739225.1974
50.626-0.2934-0.80051.56741.05182.3418-0.0163-0.04080.12940.1468-0.09460.1106-0.0569-0.00710.1109-0.0523-0.050.0042-0.0521-0.12040.0334-12.743476.103636.681
62.09071.5929-0.26881.6737-0.20890-0.00370.02160.0559-0.016-0.0178-0.0566-0.10430.12390.0216-0.0937-0.13930.01040.0238-0.05870.05889.888381.681725.6874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 43-94
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 95-217
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 218-273
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESID 43-98
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND RESID 99-187
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESID 188-273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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