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Yorodumi- PDB-3zn6: VP16-VP17 complex, a complex of the two major capsid proteins of ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zn6 | ||||||
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Title | VP16-VP17 complex, a complex of the two major capsid proteins of bacteriophage P23-77 | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | THERMUS PHAGE P23-77 (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.53 Å | ||||||
Authors | Rissanen, I. / Grimes, J.M. / Pawlowski, A. / Mantynen, S. / Harlos, K. / Bamford, J.K.H. / Stuart, D.I. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2013 Title: Bacteriophage P23-77 Capsid Protein Structures Reveal the Archetype of an Ancient Branch from a Major Virus Lineage. Authors: Rissanen, I. / Grimes, J.M. / Pawlowski, A. / Mantynen, S. / Harlos, K. / Bamford, J.K.H. / Stuart, D.I. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3zn6.cif.gz | 170.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3zn6.ent.gz | 134.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3zn6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3zn6_validation.pdf.gz | 442.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3zn6_full_validation.pdf.gz | 444.1 KB | Display | |
Data in XML | 3zn6_validation.xml.gz | 19.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3zn6_validation.cif.gz | 29.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/3zn6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/3zn6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3zmnSC 3zmoSC 3zn4C 3zn5C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 31875.924 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) THERMUS PHAGE P23-77 (virus) / Plasmid: PIR1 (ORF17/PET22B) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): HMS174(DE3) / References: UniProt: C8CHL5 |
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#2: Protein | Mass: 19127.773 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: SUBUNIT OF A STRAND-SWAPPED HOMODIMER / Source: (gene. exp.) THERMUS PHAGE P23-77 (virus) / Plasmid: PIR2 (ORF16/PET22B) / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): HMS174(DE3) / References: UniProt: C8CHL4 |
#3: Chemical | ChemComp-CL / |
#4: Chemical | ChemComp-NA / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.5 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION SYSTEM IN A 96-WELL PLATE, 100 NL OF PROTEIN MIXTURE CONSISTING OF VP16 AND VP17 (1.7 MG/ML AND 2 MG/ML, RESPECTIVELY, IN 20 MM TRIS-BUFFER PH 7.4) MIXED IN 1:1 ...Details: SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION SYSTEM IN A 96-WELL PLATE, 100 NL OF PROTEIN MIXTURE CONSISTING OF VP16 AND VP17 (1.7 MG/ML AND 2 MG/ML, RESPECTIVELY, IN 20 MM TRIS-BUFFER PH 7.4) MIXED IN 1:1 MOLAR RATIO, WAS MIXED WITH 100 NL SOLUTION CONSISTING OF 1.1 M DIAMMONIUM TARTRATE PH 7. ONE WELL-DIFFRACTING CRYSTAL THAT WAS USED FOR DATA COLLECTION TOOK THREE MONTHS TO GROW. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I24 / Wavelength: 1.071 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 10, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.071 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.53→39.6 Å / Num. obs: 61458 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 23.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.53→1.57 Å / Redundancy: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.02 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 83.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 3ZMO AND 3ZMN Resolution: 1.53→22.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9637 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9604 / SU R Cruickshank DPI: 0.07 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.072 / SU Rfree Blow DPI: 0.072 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.071 Details: RESIDUES 1-45, 198-202 AND 27 A, RESIDUES 1-20 AND 166-173 ARE DISORDERED IN CHAIN B.
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Displacement parameters | Biso mean: 28.93 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.185 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.53→22.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.53→1.57 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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