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- PDB-3eza: COMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eza
タイトルCOMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
要素
  • HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR
  • PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM, ENZYME I
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/PHOSPHOCARRIER) / PHOSPHOTRANSFERASE / TRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT / COMPLEX (TRANSFERASE-PHOSPHOCARRIER) / COMPLEX (TRANSFERASE-PHOSPHOCARRIER) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / regulation of carbon utilization / antisigma factor binding / positive regulation of glycogen catabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity ...phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / regulation of carbon utilization / antisigma factor binding / positive regulation of glycogen catabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / kinase activity / phosphorylation / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PtsI, HPr-binding domain / Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site ...PtsI, HPr-binding domain / Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / HPr-like / Histidine-containing Protein; Chain: A; / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Glucose Oxidase; domain 1 / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / Phosphocarrier protein HPr
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Garrett, D.S. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Solution structure of the 40,000 Mr phosphoryl transfer complex between the N-terminal domain of enzyme I and HPr.
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Tautomeric State and Pka of the Phosphorylated Active Site Histidine in the N-Terminal Domain of Enzyme I of the Escherichia Coli Phosphoenolpyruvate:Sugar Phosphotransferase System
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Solution Structure of the 30 kDa N-Terminal Domain of Enzyme I of the Escherichia Coli Phosphoenolpyruvate:Sugar Phosphotransferase System by Multidimensional NMR
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Liao, D.I. / Peterkofsky, A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Identification by NMR of the Binding Surface for the Histidine-Containing Phosphocarrier Protein Hpr on the N-Terminal Domain of Enzyme I of the Escherichia Coli Phosphotransferase System
著者: Garrett, D.S. / Seok, Y.J. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1998年11月3日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM, ENZYME I
B: HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3532
ポリマ－36,3532
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 40REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM, ENZYME I


分子量: 27223.904 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 249 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GI698 / プラスミド: PLP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08839, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
#2: タンパク質 HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR


分子量: 9129.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: GI698 / プラスミド: PSP100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA04

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE 3D STRUCTURE OF THE EIN-HPR COMPLEX WAS SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 5475 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS:' INTRAMOLECULAR EIN NOES: 746 SEQUENTIAL (|I-J|1), ...Text: THE 3D STRUCTURE OF THE EIN-HPR COMPLEX WAS SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR NMR AND IS BASED ON 5475 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS:' INTRAMOLECULAR EIN NOES: 746 SEQUENTIAL (|I-J|1), 517 MEDIUM RANGE (1 < |I-J <= 5), 436 LONG RANGE (|I-J|>5) INTERRESIDUE NOES AND 486 INTRARESIDUE NOES. INTRAMOLECULAR HPR NOES: 247 SEQUENTIAL (|I-J|1), 167 MEDIUM RANGE (1 < |I-J <= 5), 246 LONG RANGE (|I-J|>5) INTERRESIDUE NOES AND 202 INTRARESIDUE NOES. INTERMOLECULAR NOES BETWEEN EIN AND HPR: 117 TORSION ANGLE RESTRAINTS 768 FOR EIN AND 170 FOR HPR. 3JHNA COUPLING CONSTANT RESTRAINTS: 34 FOR HPR 13CALPHA AND 13CBETA CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS: 503 FOR EIN, 162 FOR HPR. ONE-BOND N-H DIPOLAR COUPLING CONSTANT RESTRAINTS: 165 FOR EIN AND 79 FOR HPR

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試料調製

試料状態pH: 7.0 / 温度: 313 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX500BrukerDMX5005001
Bruker DMX600BrukerDMX6006002
Bruker DMX750BrukerDMX7507503

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
CNS位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBRUNGER, ADAMS, CLORE, DELANO, GROSSE-KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ,RICE,SIMONSON,WARREN精密化
CNS (SEE ABOVE)ABOVE)構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM CNS MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM CNS MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT RESTRAINTS (GARRETT ET AL. (1984) J. MAGN. RESON. SERIES B 104, 99-103), CARBON CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS, (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92-96) RESTRAINTS, AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (CLORE ET AL. J. MAGN. RESON 131, 159-162 (1998); J. MAGN 133, 216-221(1998)). IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. THE LAST COLUMN IN THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES HAS NO MEANING. FITTING TO GENERATE THE AVERAGE STRUCTURE IS WITH RESPECT BEST TO RESIDUES 1 - 250 (RESIDUES 251 - 249 ARE DISORDERED IN SOLUTION) OF ENZYME I AND RESIDUES 1-85 OF HPR. RESIDUES 251-249 ARE OMITTED FROM THE MEAN STRUCTURE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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