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Yorodumi- PDB-3exb: Crystal structure of Cytochrome C Peroxidase with a Proposed Elec... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3exb | ||||||
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Title | Crystal structure of Cytochrome C Peroxidase with a Proposed Electron Pathway Excised in a Complex with a Peptide Wire | ||||||
Components |
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Keywords | OXIDOREDUCTASE/PEPTIDE / Oxidoreductase / Peroxidase / Heme / Hydrogen peroxide / Iron / Metal-binding / Mitochondrion / Transit peptide / OXIDOREDUCTASE-PEPTIDE COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information cytochrome-c peroxidase / cytochrome-c peroxidase activity / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / peroxidase activity / mitochondrial intermembrane space / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / heme binding / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Putnam, A.-M.A. / Lee, Y.-T. / Goodin, D.B. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2009 Title: Replacement of an electron transfer pathway in cytochrome c peroxidase with a surrogate peptide Authors: Hays Putnam, A.M. / Lee, Y.T. / Goodin, D.B. | ||||||
History |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3exb.cif.gz | 88.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3exb.ent.gz | 65.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3exb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ex/3exb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ex/3exb | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1kxnS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33589.383 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: sequence database residues 72-362 / Mutation: P190G, W191G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: CCP1, CCP, CPO / Plasmid: PT7CCP / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P00431, cytochrome-c peroxidase |
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#2: Protein/peptide | |
#3: Chemical | ChemComp-HEM / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.71 % |
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Crystal grow | Temperature: 282 K / Method: vapor diffusion / pH: 6 Details: 200 mM KPi, 25% MPD, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 282K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-1 / Wavelength: 1.08 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: Dec 15, 2002 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.08 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→23.47 Å / Num. all: 54795 / Num. obs: 54328 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 26.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 18.4 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.64 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. measured all: 12322 / Num. unique all: 3857 / Rsym value: 0.302 / % possible all: 96.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1KXN Resolution: 1.6→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / WRfactor Rfree: 0.183 / WRfactor Rwork: 0.161 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.903 / SU B: 2.9 / SU ML: 0.045 / SU R Cruickshank DPI: 0.073 / SU Rfree: 0.073 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.072 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: Also TLS refinement was employed.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 83.01 Å2 / Biso mean: 17.819 Å2 / Biso min: 2.79 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→10 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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