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- PDB-3ei2: Structure of hsDDB1-drDDB2 bound to a 16 bp abasic site containin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ei2
タイトルStructure of hsDDB1-drDDB2 bound to a 16 bp abasic site containing DNA-duplex
要素
  • (DNA damage-binding protein ...) x 2
  • 5'-D(*DAP*DAP*DAP*DTP*DGP*DAP*DAP*DTP*(3DR)P*DAP*DAP*DGP*DCP*DAP*DGP*DG)-3'
  • 5'-D(*DCP*DCP*DTP*DGP*DCP*DTP*DTP*DTP*DAP*DTP*DTP*DCP*DAP*DTP*DTP*DT)-3'
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / UV-damage / DDB / nucleotide excision repair / xeroderma pigmentosum / Alternative splicing / Disease mutation / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / WD repeat / Ubl conjugation pathway / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont ...Dual Incision in GG-NER / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Neddylation / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / site of DNA damage / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / response to UV / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3280 / DNA damage-binding protein 2 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase ...Helix Hairpins - #3280 / DNA damage-binding protein 2 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Helix Hairpins / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Scrima, A. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Structural basis of UV DNA-damage recognition by the DDB1-DDB2 complex.
著者: Scrima, A. / Konickova, R. / Czyzewski, B.K. / Kawasaki, Y. / Jeffrey, P.D. / Groisman, R. / Nakatani, Y. / Iwai, S. / Pavletich, N.P. / Thoma, N.H.
履歴
登録2008年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DNA damage-binding protein 2
G: 5'-D(*DAP*DAP*DAP*DTP*DGP*DAP*DAP*DTP*(3DR)P*DAP*DAP*DGP*DCP*DAP*DGP*DG)-3'
H: 5'-D(*DCP*DCP*DTP*DGP*DCP*DTP*DTP*DTP*DAP*DTP*DTP*DCP*DAP*DTP*DTP*DT)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,6685
ポリマ－182,4734
非ポリマー1941
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7600 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area63510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.210, 123.480, 159.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA damage-binding protein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / hsDDB1 / Damage-specific DNA-binding protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / DDB p127 subunit / ...hsDDB1 / Damage-specific DNA-binding protein 1 / UV-damaged DNA-binding factor / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe / XPE-binding factor / XPE-BF / HBV X-associated protein 1 / XAP-1


分子量: 129253.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / Cell (発現宿主): high five cells / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DNA damage-binding protein 2 / Damage-specific DNA-binding protein 2


分子量: 43559.113 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues (-8)-427 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: ddb2, si:dkey-45f10.3 / Cell (発現宿主): high five cells / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q2YDS1

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DNA鎖 , 2種, 2分子 GH

#3: DNA鎖 5'-D(*DAP*DAP*DAP*DTP*DGP*DAP*DAP*DTP*(3DR)P*DAP*DAP*DGP*DCP*DAP*DGP*DG)-3'


分子量: 4855.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: DNA鎖 5'-D(*DCP*DCP*DTP*DGP*DCP*DTP*DTP*DTP*DAP*DTP*DTP*DCP*DAP*DTP*DTP*DT)-3'


分子量: 4805.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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非ポリマー , 2種, 283分子

#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 100mM Ca-Acetate, 100mM MES pH 5.7, 12-14% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Ca-Acetate11
2MES11
3PEG 40011
4Ca-Acetate12
5MES12
6PEG 40012

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→97.59 Å / Num. all: 69431 / Num. obs: 69431 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 52.528 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 27.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 6 / Num. measured obs: 49378 / Num. unique all: 7344 / Num. unique obs: 7339 / Rsym value: 0.357 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0066精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 10.483 / SU ML: 0.227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.51 / ESU R Free: 0.307 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 3506 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.223 69431 99.87 %-
all-69431 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.05 Å2 / Biso mean: 45.843 Å2 / Biso min: 20.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å20 Å20 Å2
2---1.27 Å20 Å2
3---1.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11568 602 13 282 12465
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02212455
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1112.02217017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0651469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.81924.6537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.302152042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6851562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0219155
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4671.57291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.865211820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.80235164
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.444.55196
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 241 -
Rwork0.297 4832 -
all-5073 -
obs--99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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