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Yorodumi- PDB-3efg: Structure of SlyX protein from Xanthomonas campestris pv. campest... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3efg | ||||||
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Title | Structure of SlyX protein from Xanthomonas campestris pv. campestris str. ATCC 33913 | ||||||
Components | Protein slyX homolog | ||||||
Keywords | structural genomics / unknown function / Xanthomonas campestris pv. campestris / coiled-coil / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | SlyX / SlyX / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #300 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Protein SlyX homolog Function and homology information | ||||||
Biological species | Xanthomonas campestris pv. campestris (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Cuff, M.E. / Xu, X. / Cui, H. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: TO BE PUBLISHED Title: Structure of SlyX protein from Xanthomonas campestris pv. campestris str. ATCC 33913 Authors: Cuff, M.E. / Xu, X. / Cui, H. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3efg.cif.gz | 25.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3efg.ent.gz | 14.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3efg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3efg_validation.pdf.gz | 409.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3efg_full_validation.pdf.gz | 409.9 KB | Display | |
Data in XML | 3efg_validation.xml.gz | 4.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3efg_validation.cif.gz | 5.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ef/3efg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ef/3efg | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | likely a trimer: x,y,z, x-y,x,z+1/2, -y+1,x-y+1,z |
-Components
#1: Protein | Mass: 8831.825 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xanthomonas campestris pv. campestris (bacteria) Strain: ATCC 33913 / Gene: slyX, XCC1504 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8PAH9 |
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#2: Chemical | ChemComp-EDO / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.73 Å3/Da / Density % sol: 28.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 0.1M Tris pH 8.5, 0.2M Ammonium Sulfate, 20% PEG 3350, 4% Glycerol, 1/60 cymotrypsin, then soaked in Na Bromide for phasing, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97931, 0.91966, 0.91948 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 12.4 % / Av σ(I) over netI: 58.47 / Number: 58725 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.08 / D res high: 1.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 4751 / % possible obs: 99.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. all: 4751 / Num. obs: 4751 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.075 / Net I/σ(I): 58.469 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.94 Å / Redundancy: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Num. unique all: 298 / Χ2: 0.598 / % possible all: 100 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 1.9 Å / D res low: 20 Å / FOM : 0.319 / FOM acentric: 0.325 / FOM centric: 0.056 / Reflection: 4701 / Reflection acentric: 4593 / Reflection centric: 108 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | Highest resolution: 1.9 Å / Lowest resolution: 20 Å
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Phasing MAD set shell |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 4701 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2→31.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.243 / WRfactor Rwork: 0.23 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.85 / SU B: 9.527 / SU ML: 0.112 / SU R Cruickshank DPI: 0.206 / SU Rfree: 0.163 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.146 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 82.78 Å2 / Biso mean: 38.483 Å2 / Biso min: 10.73 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→31.13 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -0.0591 Å / Origin y: 17.3655 Å / Origin z: 39.1731 Å
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