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- PDB-3e2u: Crystal structure of the zink-knuckle 2 domain of human CLIP-170 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e2u
タイトルCrystal structure of the zink-knuckle 2 domain of human CLIP-170 in complex with CAP-Gly domain of human dynactin-1 (p150-GLUED)
要素
  • CAP-Gly domain-containing linker protein 1
  • Dynactin subunit 1
キーワードPROTEIN BINDING / STRUCTURAL PROTEIN MICROTUBULE BINDING / DYNACTIN / CYTOSKELETON ASSOCIATED PROTEIN / P150GLUED / CLIP-170/RESTIN / +TIP PROTEIN COMPLEX STRUCTURE / ZINC-KNUCKLE / AUTOINHIBITION / Cytoskeleton / Dynein / Microtubule / Motor protein / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cortex region / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / ventral spinal cord development / melanosome transport / nuclear membrane disassembly / microtubule plus-end ...cell cortex region / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / ventral spinal cord development / melanosome transport / nuclear membrane disassembly / microtubule plus-end / XBP1(S) activates chaperone genes / positive regulation of microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / dynein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Signaling by LTK in cancer / microtubule associated complex / intermediate filament / motor behavior / nuclear migration / neuromuscular process / neuromuscular junction development / cell leading edge / establishment of mitotic spindle orientation / RHO GTPases activate IQGAPs / intercellular bridge / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / neuron projection maintenance / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / tubulin binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / cytoplasmic vesicle membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / tau protein binding / spindle / neuron cellular homeostasis / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / nuclear envelope / nervous system development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / neuron projection / ciliary basal body / cilium / axon / cell division / neuronal cell body / centrosome / protein kinase binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. ...CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CAP-Gly domain-containing linker protein 1 / Dynactin subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Weisbrich, A. / Honnappa, S. / Capitani, G. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure-function relationship of CAP-Gly domains
著者: Weisbrich, A. / Honnappa, S. / Jaussi, R. / Okhrimenko, O. / Frey, D. / Jelesarov, I. / Akhmanova, A. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2008年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2008年8月19日ID: 2PZO
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dynactin subunit 1
B: Dynactin subunit 1
C: Dynactin subunit 1
D: Dynactin subunit 1
E: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
F: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
G: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
H: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,71612
ポリマ－60,4548
非ポリマー2624
水1,04558
1
A: Dynactin subunit 1
E: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1793
ポリマ－15,1142
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area5590 Å2
手法PISA
2
B: Dynactin subunit 1
F: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1793
ポリマ－15,1142
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5510 Å2
手法PISA
3
C: Dynactin subunit 1
G: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1793
ポリマ－15,1142
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5610 Å2
手法PISA
4
D: Dynactin subunit 1
H: CAP-Gly domain-containing linker protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1793
ポリマ－15,1142
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area5900 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8670 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.220, 116.310, 79.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and backbone and (resseq 29:70 or resseq 75:93 )
21chain B and backbone and (resseq 29:70 or resseq 75:93 )
31chain C and backbone and (resseq 29:70 or resseq 75:93 )
41chain D and backbone and (resseq 29:70 or resseq 75:93 )
12chain E and backbone and (resseq 1406:1427 )
22chain F and backbone and (resseq 1406:1427 )
32chain G and backbone and (resseq 1406:1427 )
42chain H and backbone and (resseq 1406:1427 )

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111VALVALASPASPAA29 - 7015 - 56
121GLYGLYGLNGLNAA75 - 9361 - 79
211VALVALASPASPBB29 - 7015 - 56
221GLYGLYGLNGLNBB75 - 9361 - 79
311VALVALASPASPCC29 - 7015 - 56
321GLYGLYGLNGLNCC75 - 9361 - 79
411VALVALASPASPDD29 - 7015 - 56
421GLYGLYGLNGLNDD75 - 9361 - 79
112PROPROPHEPHEEE1406 - 142721 - 42
212PROPROPHEPHEFF1406 - 142721 - 42
312PROPROPHEPHEGG1406 - 142721 - 42
412PROPROPHEPHEHH1406 - 142721 - 42

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Dynactin subunit 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DAP-150 / DP-150 / p150-glued / p135


分子量: 10309.413 Da / 分子数: 4 / 断片: CAP-Gly domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCTN1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q14203
#2: タンパク質・ペプチド
CAP-Gly domain-containing linker protein 1 / Restin / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / CLIP-170 / Reed-Sternberg intermediate filament- ...Restin / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / CLIP-170 / Reed-Sternberg intermediate filament-associated protein / Cytoplasmic linker protein 1


分子量: 4804.103 Da / 分子数: 4 / 断片: Zn-knuckle 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLIP1, CYLN1, RSN / プラスミド: pETG20 MTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P30622
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.2M Trisodium Citrate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.039 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月26日 / 詳細: dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.039 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -k,h,l / Fraction: 0.352
反射解像度: 2.6→47.02 Å / Num. obs: 16917 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.6→2.8 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. measured obs: 17204 / Num. unique obs: 3307 / Rsym value: 0.563 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2PZO (SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING MOLREP)

2pzo
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.6→47.015 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.628 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 854 5.05 %random
Rwork0.191 ---
obs0.193 16915 99.46 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 84.11 Å2 / ksol: 0.391 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 163.85 Å2 / Biso mean: 72.982 Å2 / Biso min: 9.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--33.12 Å2-0 Å2-0 Å2
2---45.173 Å20 Å2
3----4.369 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.015 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3004 0 4 58 3066
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073104
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1034164
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004546
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7071086
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
13C244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
14D244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
21E88X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F88X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
23G84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.056
24H88X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.045
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8 / % reflection obs: 98 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6-2.7180.3631220.24119642086
2.718-2.8620.2821040.219802084
2.862-3.0410.2841010.20919862087
3.041-3.2760.261950.19520162111
3.276-3.6050.2491120.19119822094
3.605-4.1270.21960.16820052101
4.127-5.1980.2131080.16220232131
5.198-47.0230.1921150.20921062221
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2005-0.17590.35870.4154-0.09940.1625-0.05820.14020.14090.0071-0.1474-0.2137-0.04240.04940.18120.1528-0.01370.00340.18410.02220.5592106.247358.3484-20.1035
20.1951.03080.15674.33121.46321.54770.02050.01920.16040.15780.00210.77810.20950.1823-0.01550.05620.0026-0.05780.0953-0.05270.174568.016841.0341-19.7251
30.6182-0.0307-0.40220.1068-0.26460.3117-0.0804-0.08940.061-0.04470.03210.11020.16880.07340.02550.25710.0141-0.03850.236-0.07020.52395.840130.6405-19.5736
40.29710.00740.05790.03280.23020.2411-0.0830.02450.31360.0637-0.0470.46210.14980.00450.11970.29940.01510.01650.24-0.00610.818278.921369.1593-19.6725
50.0059-0.0172-0.3933-0.1386-0.09760.8908-0.3875-0.07660.1485-0.05060.0411-0.04510.284-0.08790.30370.40720.07790.00820.4474-0.04340.237393.077961.806-9.3974
60.3960.2108-0.3480.46370.04890.1205-0.03020.14540.1865-0.03150.23810.4102-0.0575-0.1093-0.12020.33240.03950.02630.37390.07590.663581.37437.4782-9.3684
70.73060.06220.57670.3546-0.07760.21550.14-0.2129-0.36130.06320.24980.3423-0.13480.2174-0.16450.1846-0.01290.02170.2266-0.04470.758699.593144.181-8.8662
80.05950.6329-0.29840.3549-0.3277-0.19460.0778-0.20270.0070.23330.0647-0.1530.0651-0.2219-0.210.39340.0105-0.04610.3485-0.00011.002774.852655.2545-8.8719
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F
7X-RAY DIFFRACTION7chain G
8X-RAY DIFFRACTION8chain H

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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