[日本語] English
万見
- PDB-2hkq: Crystal structure of the C-terminal domain of human EB1 in comple... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hkq
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of human EB1 in complex with the CAP-Gly domain of human Dynactin-1 (p150-Glued)
要素
  • Dynactin-1
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / microtubule binding / dynactin / cytoskeleton associated protein / p150Glued / EB1 / +TIP protein Complex structure
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cortex region / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / mitotic spindle astral microtubule end / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure ...cell cortex region / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / mitotic spindle astral microtubule end / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / ventral spinal cord development / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / mitotic spindle microtubule / nuclear membrane disassembly / cell projection membrane / positive regulation of microtubule nucleation / XBP1(S) activates chaperone genes / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / melanosome transport / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / dynein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to centrosome / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule associated complex / neuromuscular process / nuclear migration / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / neuromuscular junction development / spindle midzone / cell leading edge / motor behavior / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / intercellular bridge / spindle assembly / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / neuron projection maintenance / Mitotic Prometaphase / centriole / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / tubulin binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein serine/threonine kinase binding / regulation of mitotic spindle organization / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / neuron cellular homeostasis / kinetochore / tau protein binding / spindle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / spindle pole / mitotic spindle / intracellular protein localization / nuclear envelope / cell migration / nervous system development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / neuron projection / cilium / ciliary basal body / cadherin binding / axon / cell division / focal adhesion / neuronal cell body / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / CAP Gly-rich-like domain / Dynein associated protein / Dynein associated protein / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / CAP Gly-rich-like domain / Dynein associated protein / Dynein associated protein / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 1 / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Honnappa, S. / Winkler, F.K. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Key interaction modes of dynamic +TIP networks.
著者: Honnappa, S. / Okhrimenko, O. / Jaussi, R. / Jawhari, H. / Jelesarov, I. / Winkler, F.K. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2006年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Dynactin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5212
ポリマ－19,5212
非ポリマー00
水1,33374
1
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Dynactin-1

A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Dynactin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0434
ポリマ－39,0434
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.156, 79.597, 38.935
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Biological assambly is dimer of EB1-C (chain A) binds two monomers of Cap-Gly domain(chain B) The biological assembly is generated from the heterodimer in asymmetric unit by the operation: -X+1, Y, -Z

-
要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 9212.031 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15691
#2: タンパク質 Dynactin-1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DP-150 / DAP-150 / p150-glued / p135


分子量: 10309.413 Da / 分子数: 1 / 断片: CAP-Gly domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCTN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14203
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.3 M Trisodium Citrate, 0.1M HEPES Buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月11日
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→42.45 Å / Num. obs: 12595 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.86→1.908 Å / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→42.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 7.398 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21732 616 4.9 %RANDOM
Rwork0.17686 ---
obs0.17887 11978 97.93 %-
all-11978 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.413 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.43 Å20 Å2-0.32 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3----1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→42.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1074 0 0 74 1148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221089
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.441.951465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5265134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.19224.64356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.90715195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.66158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02819
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.2769
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9952674
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.13731067
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7934.5451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8216398
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.908 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 48 -
Rwork0.288 823 -
obs--95.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.05490.34830.23656.5902-0.76541.44220.0065-0.0526-0.0479-0.1563-0.14140.08850.2498-0.00960.1349-0.16470.02920.0457-0.0588-0.0077-0.165924.27311.92862.001
26.3021.2565-0.25811.41270.36944.34390.07140.00640.27880.0251-0.03980.2559-0.0122-0.3711-0.0316-0.1195-0.0102-0.0073-0.1051-0.0163-0.12398.1514-2.039813.095
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA194 - 2556 - 67
2X-RAY DIFFRACTION2BB26 - 9712 - 83

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る