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- PDB-3e0q: Crystal structure of Schistosoma mansoni purine nucleoside phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e0q
タイトルCrystal structure of Schistosoma mansoni purine nucleoside phosphorylase complexed with a novel monocyclic inhibitor
要素Purine-nucleoside phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Monocyclic inhibitor / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside metabolic process / guanosine phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase activity / purine-nucleoside phosphorylase / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase I, inosine/guanosine-specific / Purine nucleoside phosphorylase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JFD / Purine nucleoside phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pereira, H.M. / Berdini, V. / Ferri, M.R. / Cleasby, A. / Garratt, R.C.
引用
ジャーナル: Acta Trop. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of Schistosoma purine nucleoside phosphorylase complexed with a novel monocyclic inhibitor.
著者: Pereira, H.M. / Berdini, V. / Ferri, M.R. / Cleasby, A. / Garratt, R.C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structures for the potential drug target purine nucleoside phosphorylase from Schistosoma mansoni causal agent of schistosomiasis.
著者: Pereira, H.D. / Franco, G.R. / Cleasby, A. / Garratt, R.C.
履歴
登録2008年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine-nucleoside phosphorylase
B: Purine-nucleoside phosphorylase
C: Purine-nucleoside phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,52210
ポリマ－93,5923
非ポリマー9317
水10,521584
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7150 Å2
ΔGint-55.1 kcal/mol
Surface area29830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.849, 120.018, 131.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Purine-nucleoside phosphorylase


分子量: 31197.254 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
遺伝子: SmPNP / プラスミド: pMAL-C2G / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: Q9BMI9, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-JFD / 6-amino-5-bromo-1,2,3,4-tetrahydropyrimidine-2,4-dione / 6-amino-5-bromopyrimidine-2,4(1H,3H)-dione / 5-ブロモ-6-アミノウラシル


分子量: 205.997 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4BrN3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 584 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 18-20% PEG 1500, 20% Glycerol, 32mM Sodium acetate, pH 4.9-5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→44.46 Å / Num. obs: 56943 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rsym value: 0.071
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-22.30.4461.71842880680.44692.9
2-2.122.60.2922.72080881200.29298.7
2.12-2.272.60.1993.91943475330.19996.8
2.27-2.452.60.1495.11799169150.14996.2
2.45-2.692.60.1077.11660663410.10794.9
2.69-32.60.06910.81496156910.06994
3-3.472.60.04615.91326350070.04693.5
3.47-4.252.70.0322.41135342310.0393.1
4.25-6.012.70.02425.9877732370.02490.9
6.01-44.462.60.0259.6470018000.02588.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.19データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1TCV

1tcv


解像度: 1.9→44.32 Å / Num. restraintsaints: 87047 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 2853 5.02 %
Rwork0.179 --
obs0.182 56886 93.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.161 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 60.82 Å2 / Biso mean: 20.249 Å2 / Biso min: 5.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.775 Å20 Å20 Å2
2--3.427 Å20 Å2
3---3.509 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6310 0 46 584 6940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126467
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3098756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1751023
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061122
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6532357
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.9330.2981280.2392454258286
1.933-1.9680.2951310.2332651278293
1.968-2.0060.251440.2132779292398
2.006-2.0470.2871690.22781295099
2.047-2.0910.2621540.192796295097
2.091-2.140.2541510.182741289298
2.14-2.1930.2321500.1742776292696
2.193-2.2530.2671260.1742750287697
2.253-2.3190.2481530.1822701285496
2.319-2.3940.2641660.1822710287695
2.394-2.4790.2791300.1882732286296
2.479-2.5790.2811340.1842726286095
2.579-2.6960.2461360.1842708284494
2.696-2.8380.2381400.1722683282393
2.838-3.0160.2311440.1762694283893
3.016-3.2490.2271290.1692667279693
3.249-3.5750.2141520.1672665281792
3.575-4.0930.1721370.1522669280691
4.093-5.1550.1921430.1452690283391
5.155-44.320.2121360.1962660279685

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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