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万見
- PDB-3e08: H55S mutant Xanthomonas campestris tryptophan 2,3-dioxygenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 300000000
タイトルH55S mutant Xanthomonas campestris tryptophan 2,3-dioxygenase
要素Tryptophan 2,3-dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TDO / heme / tryptophan 2 / 3-dioxygenase / H55S / Dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-tryptophan catabolic process to acetyl-CoA / tryptophan 2,3-dioxygenase / tryptophan 2,3-dioxygenase activity / L-tryptophan catabolic process to kynurenine / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tryptophan 2,3-dioxygenase / Tryptophan 2,3-dioxygenase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #480 / Tryptophan/Indoleamine 2,3-dioxygenase-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / TRYPTOPHAN / Tryptophan 2,3-dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mowat, C.G. / Campbell, L.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Histidine 55 of tryptophan 2,3-dioxygenase is not an active site base but regulates catalysis by controlling substrate binding
著者: Thackray, S.J. / Bruckmann, C. / Anderson, J.L. / Campbell, L.P. / Xiao, R. / Zhao, L. / Mowat, C.G. / Forouhar, F. / Tong, L. / Chapman, S.K.
履歴
登録2008年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan 2,3-dioxygenase
B: Tryptophan 2,3-dioxygenase
C: Tryptophan 2,3-dioxygenase
D: Tryptophan 2,3-dioxygenase
E: Tryptophan 2,3-dioxygenase
F: Tryptophan 2,3-dioxygenase
G: Tryptophan 2,3-dioxygenase
H: Tryptophan 2,3-dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,07332
ポリマ－276,8748
非ポリマー8,19924
水35,2191955
1
A: Tryptophan 2,3-dioxygenase
B: Tryptophan 2,3-dioxygenase
C: Tryptophan 2,3-dioxygenase
D: Tryptophan 2,3-dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,53716
ポリマ－138,4374
非ポリマー4,10012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31910 Å2
ΔGint-244.6 kcal/mol
Surface area36280 Å2
手法PISA
2
E: Tryptophan 2,3-dioxygenase
F: Tryptophan 2,3-dioxygenase
G: Tryptophan 2,3-dioxygenase
H: Tryptophan 2,3-dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,53716
ポリマ－138,4374
非ポリマー4,10012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31500 Å2
ΔGint-240 kcal/mol
Surface area35820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.912, 117.718, 138.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Tryptophan 2,3-dioxygenase


分子量: 34609.215 Da / 分子数: 8 / 変異: H55S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
遺伝子: xccb100_0466 / プラスミド: pMGK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8PDA8, tryptophan 2,3-dioxygenase
#2: 化合物
ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1955 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 9-10% PEG1000, 80mM MES (pH6.3), 20mM bicine (pH9.0), 40mM MnCl2, 400mM MgCl2, 8-15mM NaCN, 20mM L-Trp, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.045 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.045 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→17.56 Å / Num. obs: 189203 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 23.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 24898 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NW7

2nw7


解像度: 1.9→17.56 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2158 18212 5.03 %random
Rwork0.1776 ---
all-362159 --
obs-189203 93.63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→17.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18341 0 584 1955 20880
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.952
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.9216 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2881 524 -
Rwork0.2624 --
obs-9911 0.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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