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- PDB-3dsh: Crystal structure of dimeric interferon regulatory factor 5 (IRF-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dsh
タイトルCrystal structure of dimeric interferon regulatory factor 5 (IRF-5) transactivation domain
要素Interferon regulatory factor 5
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Phosphoactivation induced dimerization / DNA-binding / Nucleus / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of cytokine production involved in immune response / cellular response to peptidoglycan / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / immune system process / positive regulation of interleukin-12 production / protein serine/threonine kinase binding ...SLC15A4:TASL-dependent IRF5 activation / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of cytokine production involved in immune response / cellular response to peptidoglycan / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of type I interferon production / immune system process / positive regulation of interleukin-12 production / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of interferon-beta production / cellular response to virus / Interferon alpha/beta signaling / cytokine-mediated signaling pathway / Interferon gamma signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / defense response to virus / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / inflammatory response / innate immune response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. ...Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon regulatory factor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chen, W. / Lam, S.S. / Srinath, H. / Jiang, Z. / Correia, J.J. / Schiffer, C. / Fitzgerald, K.A. / Lin, K. / Royer Jr., W.E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Insights into interferon regulatory factor activation from the crystal structure of dimeric IRF5.
著者: Chen, W. / Lam, S.S. / Srinath, H. / Jiang, Z. / Correia, J.J. / Schiffer, C.A. / Fitzgerald, K.A. / Lin, K. / Royer, W.E.
履歴
登録2008年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon regulatory factor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5961
ポリマ－28,5961
非ポリマー00
水2,378132
1
A: Interferon regulatory factor 5

A: Interferon regulatory factor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1922
ポリマ－57,1922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area5890 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area23970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.162, 66.162, 156.254
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Interferon regulatory factor 5 / IRF-5


分子量: 28595.842 Da / 分子数: 1 / 断片: IRF-5 transactivation domain (UNP residues 232-477) / 変異: S430D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF5 / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 / 参照: UniProt: Q13568
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.5-2.0% PEG 6000, 100mM imidazole, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.1
回転陽極RIGAKU RUH3R21.54178
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2007年1月1日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2007年1月1日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
21.541781
反射解像度: 2→100 Å / Num. all: 26875 / Num. obs: 26875 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.0229 / % possible all: 78.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→30.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.285 / SU ML: 0.104 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24241 1342 5 %RANDOM
Rwork0.20448 ---
all0.206 25440 --
obs0.20632 25440 96.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.605 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å2-0.33 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 0 132 2067
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221988
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.321.9782699
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8155235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.6724.24299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg1715350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg27.7061514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021531
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.3806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3290.51348
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.5197
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.352
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2240.540
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.19221217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.24231944
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5372855
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7873755
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.998→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 67 -
Rwork0.207 1468 -
obs--77.14 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.439 Å / Origin y: 35.825 Å / Origin z: 72.601 Å
111213212223313233
T-0.1297 Å20.0525 Å20.014 Å2-0.1016 Å2-0.0496 Å2---0.1536 Å2
L0.3686 °2-0.104 °20.0891 °2-0.4578 °20.0792 °2--3.3275 °2
S-0.1189 Å °0.2197 Å °-0.0571 Å °0.1509 Å °0.0332 Å °0.0673 Å °-0.2464 Å °-0.243 Å °0.0858 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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