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万見
- PDB-3dmw: Crystal structure of human type III collagen G982-G1023 containin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dmw
タイトルCrystal structure of human type III collagen G982-G1023 containing C-terminal cystine knot
要素Collagen alpha-1(III) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen III / cystine knot / triple helix / glycine / MAD phasing / Alternative splicing / Disease mutation / Ehlers-Danlos syndrome / Extracellular matrix / Glycoprotein / Hydroxylation / Phosphoprotein / Polymorphism / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type III trimer / aorta smooth muscle tissue morphogenesis / limb joint morphogenesis / transforming growth factor beta1 production / elastic fiber assembly / negative regulation of neuron migration / Collagen chain trimerization / endochondral bone morphogenesis / platelet-derived growth factor binding / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength ...collagen type III trimer / aorta smooth muscle tissue morphogenesis / limb joint morphogenesis / transforming growth factor beta1 production / elastic fiber assembly / negative regulation of neuron migration / Collagen chain trimerization / endochondral bone morphogenesis / platelet-derived growth factor binding / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Extracellular matrix organization / negative regulation of immune response / layer formation in cerebral cortex / basement membrane organization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / peptide cross-linking / Signaling by PDGF / tissue homeostasis / response to angiotensin / NCAM1 interactions / collagen fibril organization / digestive tract development / extracellular matrix structural constituent / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / skin development / Syndecan interactions / positive regulation of Rho protein signal transduction / SMAD binding / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / chondrocyte differentiation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / supramolecular fiber organization / response to cytokine / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to amino acid stimulus / wound healing / response to radiation / cerebral cortex development / platelet activation / multicellular organism growth / integrin binding / neuron migration / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / : / heart development / protease binding / fibroblast proliferation / in utero embryonic development / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(III) chain
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Boudko, S.P. / Engel, J. / Okuyama, K. / Mizuno, K. / Bachinger, H.P. / Schumacher, M.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of human type III collagen Gly991-Gly1032 cystine knot-containing peptide shows both 7/2 and 10/3 triple helical symmetries.
著者: Boudko, S.P. / Engel, J. / Okuyama, K. / Mizuno, K. / Bachinger, H.P. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2008年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(III) chain
B: Collagen alpha-1(III) chain
C: Collagen alpha-1(III) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9193
ポリマ－11,9193
非ポリマー00
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6600 Å2
ΔGint-23.1 kcal/mol
Surface area7070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.980, 21.520, 68.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The peptide assembles into a triple helix (3 chains of the 42-mer)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Collagen alpha-1(III) chain


分子量: 3973.109 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1158-1199 / 変異: Q1183M / 由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized peptide G982-G1023 based on the fragment 1158-1199 of the human Collagen alpha-1(III) chain, CO3A1_HUMAN, UniProt entry P02461.
参照: UniProt: P02461
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% PEG 550, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.0000, 0.979, 1.02, 0.97963
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月12日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9791
31.021
40.979631
反射解像度: 2.3→34.45 Å / Num. all: 3964 / Num. obs: 3964 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 28.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 583 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→34.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 843794.43 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 425 10.8 %RANDOM
Rwork0.248 ---
all0.254 3950 --
obs0.248 3949 89.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.5119 Å2 / ksol: 0.354611 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.64 Å20 Å215.88 Å2
2---7.59 Å20 Å2
3---17.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数740 0 0 61 801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.44
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 52 7.7 %
Rwork0.347 623 -
obs-534 93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep9.paramprotein4.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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