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- PDB-3dj1: crystal structure of TIP-1 wild type -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dj1
タイトルcrystal structure of TIP-1 wild type
要素Tax1-binding protein 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Tax-interacting protein-1 / PDZ domain / TIP-1 / Cytoplasm / Nucleus / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of Wnt signaling pathway / Rho protein signal transduction / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / fibrillar center / actin cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation / nucleus ...RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of Wnt signaling pathway / Rho protein signal transduction / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / fibrillar center / actin cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tax1-binding protein 3 / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tax1-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Shen, Y.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural Basis of beta-Catenin Recognition by Tax-interacting Protein-1.
著者: Zhang, J. / Yan, X. / Shi, C. / Yang, X. / Guo, Y. / Tian, C. / Long, J. / Shen, Y.
履歴
登録2008年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年8月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tax1-binding protein 3
B: Tax1-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5753
ポリマ－27,4792
非ポリマー961
水2,450136
1
A: Tax1-binding protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8362
ポリマ－13,7401
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tax1-binding protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7401
ポリマ－13,7401
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Tax1-binding protein 3
ヘテロ分子

A: Tax1-binding protein 3
ヘテロ分子

A: Tax1-binding protein 3
ヘテロ分子

B: Tax1-binding protein 3

B: Tax1-binding protein 3

B: Tax1-binding protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7269
ポリマ－82,4386
非ポリマー2883
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation4_444x-1/3,y-2/3,z-2/31
crystal symmetry operation5_444-y-1/3,x-y-2/3,z-2/31
crystal symmetry operation6_444-x+y-1/3,-x-2/3,z-2/31
Buried area11270 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area30930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.757, 86.757, 80.321
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-144-

HOH

21B-159-

HOH

31B-188-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tax1-binding protein 3 / Tax interaction protein 1 / TIP-1


分子量: 13739.631 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9DBG9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 1.6M Ammonium sulfate, 0.1M bicine buffer, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 21968 / Num. obs: 21858 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rsym value: 0.025 / Net I/σ(I): 63.3
反射 シェル解像度: 1.77→1.83 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Mean I/σ(I) obs: 13.2 / Num. unique all: 2104 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DIW

3diw


解像度: 1.8→27.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1241665.59 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2050 9.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 20752 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.8231 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å20 Å20 Å2
2---0.77 Å20 Å2
3---1.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1736 0 5 136 1877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.762.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 357 10.6 %
Rwork0.319 3021 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3so4.paramso4.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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