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万見
- PDB-3df0: Calcium-dependent complex between m-calpain and calpastatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3df0
タイトルCalcium-dependent complex between m-calpain and calpastatin
要素
  • Calpain small subunit 1
  • Calpain-2 catalytic subunit
  • Calpastatin
キーワードHYDROLASE / protease core domain / penta EF-hand domains / C2-like domain / inhibitor loop-out / Membrane / Protease / Thiol protease / Phosphoprotein / Protease inhibitor / Thiol protease inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


egg activation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / calpain-2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / skeletal muscle atrophy / protein catabolic process at postsynapse ...egg activation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / calpain-2 / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Degradation of the extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / calpain complex / skeletal muscle atrophy / protein catabolic process at postsynapse / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / perinuclear endoplasmic reticulum / myoblast fusion / myoblast differentiation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / regulation of interleukin-6 production / positive regulation of myoblast fusion / regulation of protein catabolic process / pseudopodium / protein autoprocessing / behavioral response to pain / blastocyst development / animal organ regeneration / synaptic vesicle endocytosis / response to mechanical stimulus / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / cellular response to interferon-beta / cytoskeletal protein binding / proteolysis involved in protein catabolic process / cell projection / cellular response to amino acid stimulus / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / liver development / female pregnancy / peptidase activity / presynapse / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / response to hypoxia / lysosome / postsynapse / postsynaptic density / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / neuronal cell body / calcium ion binding / dendrite / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I27, calpastatin / Calpastatin / Calpain inhibitor / CAPN2, penta-EF hand, calcium binding motif / Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Jelly Rolls - #380 / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family ...Proteinase inhibitor I27, calpastatin / Calpastatin / Calpain inhibitor / CAPN2, penta-EF hand, calcium binding motif / Calpain subdomain III / Peptidase C2, calpain, domain III / calpain_III / Jelly Rolls - #380 / Peptidase C2, calpain, large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain family / Calpain large subunit, domain III superfamily / Calpain large subunit, domain III / Peptidase C2, calpain, catalytic domain / Calpain family cysteine protease / Cysteine proteinase, calpain-type, catalytic domain profile. / Calpain-like thiol protease family. / EF-hand domain pair / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Jelly Rolls / Alpha-Beta Complex / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calpastatin / Calpain-2 catalytic subunit / Calpain small subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Moldoveanu, T. / Gehring, K. / Green, D.R.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Concerted multi-pronged attack by calpastatin to occlude the catalytic cleft of heterodimeric calpains.
著者: Moldoveanu, T. / Gehring, K. / Green, D.R.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: A Ca(2+) switch aligns the active site of calpain
著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Elce, J.S. / Jia, Z. / Davies, P.L.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Calpain silencing by a reversible intrinsic mechanism
著者: Moldoveanu, T. / Hosfield, C.M. / Lim, D. / Jia, Z. / Davies, P.L.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of calpain reveals the structural basis for Ca(2+)-dependent protease activity and a novel mode of enzyme activation
著者: Todd, B. / Moore, D. / Deivanayagam, C.C. / Lin, G.D. / Chattopadhyay, D. / Maki, M. / Wang, K.K. / Narayana, S.V.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of calcium-free human m-calpain suggests an electrostatic switch mechanism for activation by calcium
著者: Hosfield, C.M. / Elce, J.S. / Davies, P.L. / Jia, Z.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: A structural model for the inhibition of calpain by calpastatin: crystal structures of the native domain VI of calpain and its complexes with calpastatin peptide and a small molecule inhibitor
著者: Strobl, S. / Fernandez-Catalan, C. / Braun, M. / Huber, R. / Masumoto, H. / Nakagawa, K. / Irie, A. / Sorimachi, H. / Bourenkow, G. / Bartunik, H. / Suzuki, K. / Bode, W.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of calpain-E64 and -leupeptin inhibitor complexes reveal mobile loops gating the active site
著者: Moldoveanu, T. / Campbell, R.L. / Cuerrier, D. / Davies, P.L.
履歴
登録2008年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calpain-2 catalytic subunit
B: Calpain small subunit 1
C: Calpastatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,56313
ポリマ－112,1623
非ポリマー40110
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10740 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area41750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.390, 147.390, 47.222
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number77
Space group name H-MP42

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要素

#1: タンパク質 Calpain-2 catalytic subunit / Calpain-2 large subunit / Calcium-activated neutral proteinase 2 / CANP 2 / Calpain M-type / M- ...Calpain-2 large subunit / Calcium-activated neutral proteinase 2 / CANP 2 / Calpain M-type / M-calpain / Millimolar-calpain


分子量: 81577.836 Da / 分子数: 1 / 変異: C105S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal His6 tagged / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Capn2 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q07009, calpain-2
#2: タンパク質 Calpain small subunit 1 / CSS1 / Calcium-dependent protease small subunit 1 / Calcium-dependent protease small subunit / CDPS ...CSS1 / Calcium-dependent protease small subunit 1 / Calcium-dependent protease small subunit / CDPS / Calpain regulatory subunit / Calcium-activated neutral proteinase small subunit / CANP small subunit


分子量: 21304.979 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 87-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: tagless / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Capns1, Capn4, Css1 / プラスミド: pACpET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q64537
#3: タンパク質 Calpastatin / Calpain inhibitor


分子量: 9279.284 Da / 分子数: 1 / Fragment: Inhibitory domain 1, UNP residues 193-278 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: tagless / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cast / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P27321
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 4-9% PEG 3350, 5-10 mM CaCl2, 50-100 mM NaOAc (pH 5.5) , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
41001
1,2,3,41
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 5.0.310.98064
シンクロトロンNSLS X29A20.98064
シンクロトロンAPS 22-ID30.98064
シンクロトロンAPS 22-BM40.98064
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2007年7月2日
ADSC QUANTUM 3152CCD
MARMOSAIC 225 mm CCD3CCD
MARMOSAIC 300 mm CCD4CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
4SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.98064 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→49.25 Å / Num. obs: 20755 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CBASSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MDW, 1DF0 domain III and DIV and 1DVI

1mdw

1df0

1dvi


解像度: 2.95→49.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 49.607 / SU ML: 0.475 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.511 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 1164 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.232 20755 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 94.719 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å20 Å20 Å2
2---0.62 Å20 Å2
3---1.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→49.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7290 0 10 0 7300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227445
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4851.95510055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg16.358318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1875900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.97724.433379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.028151314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9861550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.21080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.027
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.23474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3130.212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.25043
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.320.219
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1720.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3450.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.531.54593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0881.58
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90427223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.20833245
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9754.52832
LS精密化 シェル解像度: 2.95→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.448 73 -
Rwork0.284 1580 -
all-1653 -
obs--98.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8461-0.24340.58423.77040.24243.21060.04790.0898-0.8194-0.3152-0.26321.46580.6288-0.58440.2153-0.20670.0087-0.1201-0.2269-0.16740.51743.087-45.79314.6625
25.316-0.4795-1.36975.79881.08244.3495-0.0303-0.67591.5840.2775-0.23551.2516-0.3852-0.41670.2658-0.39530.1176-0.1022-0.1261-0.35411.01861.2813-19.722512.8288
35.37950.49080.56246.5279-1.15864.6022-0.0836-0.46880.30850.1505-0.0440.1268-0.21860.12640.1275-0.4490.08710.0235-0.4013-0.0473-0.523833.5999-33.791416.2472
43.3486-0.38240.60193.66831.14127.33620.1059-0.0934-0.41910.24670.1866-0.32670.45350.7125-0.2925-0.27960.00850.016-0.27780.0002-0.434948.3212-60.10993.6265
51.6470.47891.38276.1746-1.09032.5830.0982-0.0144-0.29850.07780.00550.88190.0159-0.1137-0.1036-0.19880.0506-0.0046-0.2567-0.0602-0.053627.9048-73.8638-0.4042
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA24 - 21024 - 210
2X-RAY DIFFRACTION1CC170 - 19035 - 55
3X-RAY DIFFRACTION2AA211 - 340211 - 340
4X-RAY DIFFRACTION3AA360 - 500360 - 500
5X-RAY DIFFRACTION3CC162 - 16927 - 34
6X-RAY DIFFRACTION4AA540 - 701540 - 701
7X-RAY DIFFRACTION4CC137 - 1482 - 13
8X-RAY DIFFRACTION5BB97 - 27011 - 184
9X-RAY DIFFRACTION5CC211 - 22176 - 86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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