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- PDB-6od8: Crystal structure of a putative aspartyl-tRNA synthetase from Lei... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6od8 | ||||||
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Title | Crystal structure of a putative aspartyl-tRNA synthetase from Leishmania major Friedlin | ||||||
![]() | Putative aspartyl-tRNA synthetase | ||||||
![]() | LIGASE / SSGCID / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | ![]() aspartate-tRNA ligase / aspartyl-tRNA aminoacylation / aspartate-tRNA ligase activity / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / RNA binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of a putative aspartyl-tRNA synthetase from Leishmania major Friedlin Authors: Abendroth, J. / Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 429.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 348.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 464.1 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 471.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 44.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 66.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 63492.652 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q4Q7R2, aspartate-tRNA ligase #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Microlytic MCSG-1 screen G9: 20% (w/V) PEG 3350, 200mM sodium formate: LemaA.00612.a.B1.PW38547 at 21.8mg/ml: cryo: 20% EG in two steps: tray 306454 G9: puck xyn7-2. For experimental ...Details: Microlytic MCSG-1 screen G9: 20% (w/V) PEG 3350, 200mM sodium formate: LemaA.00612.a.B1.PW38547 at 21.8mg/ml: cryo: 20% EG in two steps: tray 306454 G9: puck xyn7-2. For experimental phasing, a crystal from the same well was incubated for 10sec each in a solution of a) 90% reservoir and 10% 2.5M Sodium iodide in ethylene glycol and a solution of b) a) 80% reservoir and 20% 2.5M Sodium iodide in ethylene glycol a s and vitrified: puck: bbh6-4. Well diffracting monoclinic crystals with a larger unit cell and four copies of the protein in the ASU also grew under condition MCSG-1 D9: 25% (w/V) PEG 3350, 200mM NaCl, 100mM Tris pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Mar 8, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→46.111 Å / Num. obs: 97249 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 8.76 % / Biso Wilson estimate: 29.613 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 1.063 / Net I/σ(I): 20.88 / Num. measured all: 851909 / Scaling rejects: 572 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 96.8 Å2 / Biso mean: 29.6474 Å2 / Biso min: 8.9 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.85→46.111 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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