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万見
- PDB-3d87: Crystal structure of Interleukin-23 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d87
タイトルCrystal structure of Interleukin-23
要素
  • Interleukin-12 subunit p40
  • Interleukin-23 subunit p19
キーワードCYTOKINE / Interleukin-23 / FAB
機能・相同性
機能・相同性情報


late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis ...late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of tissue remodeling / tissue remodeling / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / sexual reproduction / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / Interleukin-23 signaling / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of NK T cell proliferation / T-helper cell differentiation / positive regulation of memory T cell differentiation / Interleukin-12 signaling / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of osteoclast differentiation / negative regulation of interleukin-17 production / cell surface receptor signaling pathway via STAT / cytokine receptor activity / natural killer cell activation / response to UV-B / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / T-helper 1 type immune response / negative regulation of interleukin-10 production / defense response to protozoan / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-17 production / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-10 production / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of protein secretion / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of cell adhesion / regulation of cytokine production / cytokine activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to type II interferon / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / protein heterodimerization activity / innate immune response / protein-containing complex binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core ...Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / alpha-D-mannopyranose / PHOSPHATE ION / Interleukin-12 subunit beta / Interleukin-23 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Beyer, B.M. / Ingram, R. / Ramanathan, L. / Reichert, P. / Le, H. / Madison, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of the pro-inflammatory cytokine interleukin-23 and its complex with a high-affinity neutralizing antibody
著者: Beyer, B.M. / Ingram, R. / Ramanathan, L. / Reichert, P. / Le, H.V. / Madison, V. / Orth, P.
履歴
登録2008年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-23 subunit p19
B: Interleukin-12 subunit p40
C: Interleukin-23 subunit p19
D: Interleukin-12 subunit p40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,2959
ポリマ－108,8464
非ポリマー4485
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18570 Å2
ΔGint-108.7 kcal/mol
Surface area83720 Å2
手法PISA
2
A: Interleukin-23 subunit p19
B: Interleukin-12 subunit p40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5574
ポリマ－54,4232
非ポリマー1342
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-17.2 kcal/mol
Surface area22920 Å2
手法PISA
3
C: Interleukin-23 subunit p19
D: Interleukin-12 subunit p40
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7375
ポリマ－54,4232
非ポリマー3143
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-13.4 kcal/mol
Surface area23610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.098, 240.587, 141.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-23 subunit p19 / Interleukin-23 subunit alpha / IL-23 subunit alpha / IL-23p19


分子量: 19669.137 Da / 分子数: 2 / 断片: subunit p19 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL23A, SGRF, UNQ2498/PRO5798
Plasmid details: accordining to Invitrogen Bac-to-Bac manual
プラスミド: pFastBac Dual / 細胞株 (発現宿主): Hi-Five cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9NPF7
#2: 抗体 Interleukin-12 subunit p40 / IL-12B / IL-12 subunit p40 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / NK ...IL-12B / IL-12 subunit p40 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / NK cell stimulatory factor chain 2 / NKSF2


分子量: 34753.973 Da / 分子数: 2 / 断片: subunit p40 / Mutation: N200Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12B, NKSF2
Plasmid details: accordining to Invitrogen Bac-to-Bac manual
プラスミド: pFastBac Dual / 細胞株 (発現宿主): Hi-Five cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P29460
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 1.26M K2HPO4, 0.5M NaH2PO4, 100 mM Imidazole, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月12日
放射モノクロメーター: cryogenically-cooled Si(111) double-crystal system
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20.39 Å / Num. all: 44577 / Num. obs: 41680 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 77.341 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3980 / Rsym value: 0.675 / % possible all: 10

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
BUSTER-TNT2.1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3d85

3d85


解像度: 2.9→20.39 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3232 837 2.06 %RANDOM
Rwork0.2675 ---
all0.2687 44577 --
obs0.2687 40688 93.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 72.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.04226287 Å20 Å20 Å2
2--15.16541581 Å20 Å2
3----18.20767868 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7081 0 23 0 7104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01172782
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.51698622
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d28.47813660
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0091722
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01810425
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.804727820
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0764295
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.17 Å / Total num. of bins used: 4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3426 246 2.12 %
Rwork0.2866 11342 -
all28.78 11588 -
obs--82.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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