+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1wa5 | |||||||||
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Title | Structure of the Cse1:Imp-alpha:RanGTP complex | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Cse1 / Importin-alpha / RanGTP / nuclear transport | |||||||||
Function / homology | Function and homology information proteasome localization / RISC complex binding / pre-miRNA binding / import into nucleus / nuclear export signal receptor activity / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / NLS-dependent protein nuclear import complex / RISC complex / GTP metabolic process ...proteasome localization / RISC complex binding / pre-miRNA binding / import into nucleus / nuclear export signal receptor activity / pre-miRNA export from nucleus / snRNA import into nucleus / NLS-dependent protein nuclear import complex / RISC complex / GTP metabolic process / protein targeting to membrane / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / mitotic sister chromatid segregation / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / small GTPase binding / protein import into nucleus / disordered domain specific binding / melanosome / nuclear envelope / cell cycle / cell division / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Canis lupus familiaris (dog) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | |||||||||
Authors | Stewart, M. | |||||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2004 Title: Structural basis for the assembly of a nuclear export complex. Authors: Matsuura, Y. / Stewart, M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1wa5.cif.gz | 940.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1wa5.ent.gz | 790 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1wa5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/1wa5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/1wa5 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 20210.416 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Canis lupus familiaris (dog) / Gene: RAN / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P62825 |
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#2: Protein | Mass: 59072.531 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SRP1, GI526_G0004888 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A6A5Q590, UniProt: Q02821*PLUS |
#3: Protein | Mass: 109453.500 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CSE1, YGL238W, HRC135 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P33307 |
-Non-polymers , 3 types, 710 molecules
#4: Chemical | ChemComp-GTP / |
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#5: Chemical | ChemComp-MG / |
#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 Details: 50mM TrisHCl, 200mM NaCl, 5mM Mg(OAc)2, .1mM GTP, 22% PEG3350 and 2% PEG400. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 1.0055 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: May 12, 2004 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0055 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→34.923 Å / Num. obs: 120581 / % possible obs: 94.3 % / Redundancy: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 5.5 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.11 Å / Rmerge(I) obs: 1.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 16799 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1EE4 + 1IBR Resolution: 2→34.923 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 22.08 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 215.48 Å2 / Biso mean: 52.499 Å2 / Biso min: 15.71 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2→34.923 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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