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Yorodumi- PDB-3d5i: Crystal structure of ribonuclease Sa2 with exo-2',3'-cyclophospho... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d5i | ||||||
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Title | Crystal structure of ribonuclease Sa2 with exo-2',3'-cyclophosphorotioate | ||||||
Components | Ribonuclease | ||||||
Keywords | HYDROLASE / ribonuclease / mononucleotide / protein-mononucleotide complex / exo-2' / 3'-cyclophosphorotioate | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Streptomyces aureofaciens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Bauerova-Hlinkova, V. / Sevcik, J. | ||||||
Citation | Journal: Febs J. / Year: 2009 Title: Structure of RNase Sa2 complexes with mononucleotides - new aspects of catalytic reaction and substrate recognition Authors: Bauerova-Hlinkova, V. / Dvorsky, R. / Perecko, D. / Povazanec, F. / Sevcik, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d5i.cif.gz | 74.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3d5i.ent.gz | 56.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d5i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d5i_validation.pdf.gz | 826.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3d5i_full_validation.pdf.gz | 830.8 KB | Display | |
Data in XML | 3d5i_validation.xml.gz | 14.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3d5i_validation.cif.gz | 20.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d5/3d5i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d5/3d5i | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3d4aC 3d5gC 3dgyC 3dh2C 1py3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10909.012 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: pEH200 was derived from pKK223-3 / Source: (gene. exp.) Streptomyces aureofaciens (bacteria) / Strain: R8/26 / Plasmid: pEH200 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): NovaBlue / References: UniProt: Q53752, EC: 3.1.4.8 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SGP / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 Details: ammonium sulfate, phosphate buffer, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: EMBL/DESY, HAMBURG / Beamline: X31 / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: AREA DETECTOR / Date: Nov 15, 2001 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→20 Å / Num. all: 19754 / Num. obs: 19754 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 38.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 18 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.257 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 579 / % possible all: 65.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1py3 Resolution: 2.2→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 11.228 / SU ML: 0.159 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.279 / ESU R Free: 0.229 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 19.761 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→19.94 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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