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- PDB-3cuk: Crystal structure of human D-amino acid oxidase: bound to an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cuk
タイトルCrystal structure of human D-amino acid oxidase: bound to an inhibitor
要素D-amino-acid oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALPHA-BETA-ALPHA MOTIF / FLAVIN CONTAINING PROTEINALPHA-BETA-ALPHA MOTIF / FLAVIN CONTAINING PROTEIN / FAD / Flavoprotein / Peroxisome
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine catabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-serine metabolic process / proline catabolic process / D-amino acid catabolic process / D-serine catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / dopamine biosynthetic process / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium ...D-alanine catabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-serine metabolic process / proline catabolic process / D-amino acid catabolic process / D-serine catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / dopamine biosynthetic process / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / presynaptic active zone / peroxisomal matrix / digestion / FAD binding / cell projection / Peroxisomal protein import / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4H-furo[3,2-b]pyrrole-5-carboxylic acid / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / D-amino-acid oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Prasad, S. / Munshi, S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2008
タイトル: The discovery of fused pyrrole carboxylic acids as novel, potent D-amino acid oxidase (DAO) inhibitors.
著者: Sparey, T. / Abeywickrema, P. / Almond, S. / Brandon, N. / Byrne, N. / Campbell, A. / Hutson, P.H. / Jacobson, M. / Jones, B. / Munshi, S. / Pascarella, D. / Pike, A. / Prasad, G.S. / Sachs, ...著者: Sparey, T. / Abeywickrema, P. / Almond, S. / Brandon, N. / Byrne, N. / Campbell, A. / Hutson, P.H. / Jacobson, M. / Jones, B. / Munshi, S. / Pascarella, D. / Pike, A. / Prasad, G.S. / Sachs, N. / Sakatis, M. / Sardana, V. / Venkatraman, S. / Young, M.B.
履歴
登録2008年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年3月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-amino-acid oxidase
B: D-amino-acid oxidase
C: D-amino-acid oxidase
D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,83012
ポリマ－158,0844
非ポリマー3,7478
水75742
1
A: D-amino-acid oxidase
C: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9156
ポリマ－79,0422
非ポリマー1,8734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: D-amino-acid oxidase
D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9156
ポリマ－79,0422
非ポリマー1,8734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子

C: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9156
ポリマ－79,0422
非ポリマー1,8734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-27.4 kcal/mol
Surface area26050 Å2
手法PISA
4
B: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子

D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9156
ポリマ－79,0422
非ポリマー1,8734
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area6120 Å2
ΔGint-29.9 kcal/mol
Surface area25990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.729, 51.145, 153.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.45, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
D-amino-acid oxidase / DAMOX / DAO / DAAO


分子量: 39520.910 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAO, DAMOX / プラスミド: pRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14920, D-amino-acid oxidase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-4P5 / 4H-furo[3,2-b]pyrrole-5-carboxylic acid / 4H-フロ[3,2-b]ピロ-ル-5-カルボン酸


分子量: 151.119 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 15% PEG 3350, 0.15M POTASSIUM TRICITR TRIS-HCL, pH 7.80, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / 波長: 1
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. obs: 46710 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.49→2.59 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.558 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VE9

1ve9


解像度: 2.49→42.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 29.033 / SU ML: 0.317 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.129 / ESU R Free: 0.417 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3285 2362 5.1 %RANDOM
Rwork0.23893 ---
obs0.24342 44300 96.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.324 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.56 Å20 Å21.04 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---3.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→42.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10552 0 256 42 10850
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.02211124
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6651.9715164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5351296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.53723.383532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.765151756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6781580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1560.21608
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.028524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2750.25084
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3310.27210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0651.56746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.757210460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.82735497
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2354.54704
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.492→2.557 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.444 177 -
Rwork0.314 3176 -
obs--93.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2670.77310.63441.78820.43271.1195-0.091-0.0585-0.10280.04360.07280.1152-0.00690.00680.0182-0.08890.05720.0422-0.09520.009-0.0885-24.0734-24.986911.4283
22.4399-0.84640.55651.644-0.42441.0258-0.07050.1489-0.0875-0.07520.0482-0.1120.0051-0.0030.0223-0.0985-0.05320.0406-0.0933-0.046-0.0312-2.7239-51.135960.3799
32.376-1.0332-0.01952.3927-0.05031.0002-0.02370.1916-0.0684-0.016-0.03630.1399-0.12360.00560.06-0.0418-0.0545-0.027-0.0204-0.0078-0.1406-16.5074-17.2953-20.9848
42.59230.94580.19172.38220.21061.0555-0.0747-0.2621-0.04860.02120.0528-0.1867-0.136-0.01070.0219-0.03690.0564-0.0359-0.055-0.0108-0.0884-10.2694-43.484792.783
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 3371 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 3371 - 337
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 3371 - 337
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 3371 - 337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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