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- PDB-3cqx: Chaperone Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cqx
タイトルChaperone Complex
要素
  • BAG family molecular chaperone regulator 2
  • Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードCHAPERONE / protein-protein complex / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Stress response / Coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy ...protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / late endosome lumen / response to nickel cation / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Attenuation phase / mRNA Splicing - Major Pathway / Protein methylation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Lysosome Vesicle Biogenesis / response to odorant / PKR-mediated signaling / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / host-mediated activation of viral genome replication / adenyl-nucleotide exchange factor activity / photoreceptor ribbon synapse / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin coat disassembly / protein-containing complex disassembly / host-mediated perturbation of viral process / regulation of protein complex stability / Clathrin-mediated endocytosis / maintenance of postsynaptic specialization structure / positive regulation of protein processing / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / glycinergic synapse / regulation of postsynapse organization / intermediate filament / protein folding chaperone complex / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / postsynaptic specialization membrane / response to starvation / phosphatidylserine binding / chaperone-mediated autophagy / forebrain development / cellular response to cadmium ion / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of proteolysis / : / Prp19 complex / estrous cycle / skeletal muscle tissue development / : / heat shock protein binding / photoreceptor inner segment / Neutrophil degranulation / negative regulation of protein ubiquitination / peptide binding / autophagosome / positive regulation of phagocytosis / response to progesterone / cerebellum development / response to activity / dendritic shaft / spliceosomal complex / kidney development / ATP-dependent protein folding chaperone / G1/S transition of mitotic cell cycle / mRNA splicing, via spliceosome / ADP binding / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / tau protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / terminal bouton / protein import into nucleus / synaptic vesicle / unfolded protein binding / melanosome / late endosome / protein folding / response to estradiol / myelin sheath / presynapse / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / response to ethanol / protein-macromolecule adaptor activity / perikaryon / dendritic spine / microtubule / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex / axon
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #890 / BAG family molecular chaperone regulator 2 / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #890 / BAG family molecular chaperone regulator 2 / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Heat shock cognate 71 kDa protein / BAG family molecular chaperone regulator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xu, Z. / Nix, J.C. / Misra, S.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural basis of nucleotide exchange and client binding by the Hsp70 cochaperone Bag2
著者: Xu, Z. / Page, R.C. / Gomes, M.M. / Kohli, E. / Nix, J.C. / Herr, A.B. / Patterson, C. / Misra, S.
履歴
登録2008年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
C: BAG family molecular chaperone regulator 2
D: BAG family molecular chaperone regulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,58313
ポリマ－104,2004
非ポリマー3829
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8370 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area40410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.846, 105.808, 210.683
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 42398.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hspa8, Hsc70, Hsc73 / プラスミド: pHis-parallel / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosseta2(DE3) / 参照: UniProt: P63017
#2: タンパク質 BAG family molecular chaperone regulator 2 / Bcl-2-associated athanogene 2 / BAG-2


分子量: 9701.124 Da / 分子数: 2 / Fragment: BAG domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bag2 / プラスミド: pHis-parallel / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Roseta2(DE3) / 参照: UniProt: Q91YN9
#3: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月8日
詳細: Rosenbaum-Rock monochromator 1:high-resolution double-crystal sagittal focusing, Rosenbaum-Rock monochromator 2:double crystal, Rosenbaum-rock vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43.13 Å / Num. all: 53515 / Num. obs: 53515 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 6.96 % / Biso Wilson estimate: 40.418 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.054 / Χ2: 0.92 / Net I/σ(I): 18.1 / Scaling rejects: 11520
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.11 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 8 / Num. measured all: 38704 / Num. unique all: 5236 / Rsym value: 0.179 / Χ2: 1.13 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HX1

1hx1


解像度: 2.3→43.13 Å / FOM work R set: 0.827 / Isotropic thermal model: anisotorpic / 交差検証法: thoughtout / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2679 5 %random
Rwork0.222 ---
all-53545 --
obs-52903 98.8 %-
溶媒の処理Bsol: 21.638 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 34.074 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.588 Å20 Å20 Å2
2--2.542 Å20 Å2
3----0.954 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7126 0 19 240 7385
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.153
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.5052
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1662
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.742.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.339 271
Rwork0.267 -
obs-5124
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5SCN.paraSCN.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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