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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qyq | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal structure of human thymidylate synthase (hTS) variant R175C | ||||||
要素 | (Thymidylate synthase) x 4 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / human thymidylate synthase / folate pathway / R175C / interface variant | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報thymidylate synthase / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / sequence-specific mRNA binding / thymidylate synthase activity / folic acid binding / tetrahydrofolate interconversion / dTTP biosynthetic process / dTMP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription ...thymidylate synthase / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / sequence-specific mRNA binding / thymidylate synthase activity / folic acid binding / tetrahydrofolate interconversion / dTTP biosynthetic process / dTMP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / methylation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å | ||||||
データ登録者 | Pozzi, C. / Mangani, M. | ||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Molecules / 年: 2019タイトル: Structural and Functional Characterization of the Human Thymidylate Synthase (hTS) Interface Variant R175C, New Perspectives for the Development of hTS Inhibitors. 著者: Pozzi, C. / Ferrari, S. / Luciani, R. / Costi, M.P. / Mangani, S. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6qyq.cif.gz | 487.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6qyq.ent.gz | 402 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6qyq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qy/6qyq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qy/6qyq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 1hvyS S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 4種, 4分子 ACBD
| #1: タンパク質 | 分子量: 37252.613 Da / 分子数: 1 / 変異: R175C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: ![]() |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 37298.637 Da / 分子数: 1 / 変異: R175C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: ![]() |
| #3: タンパク質 | 分子量: 37298.703 Da / 分子数: 1 / 変異: R175C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: ![]() |
| #4: タンパク質 | 分子量: 37252.613 Da / 分子数: 1 / 変異: R175C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: ![]() |
-非ポリマー , 4種, 486分子 






| #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 化合物 | ChemComp-CL / #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.48 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 詳細: 25 % saturated ammonium sulfate, 20 mM beta-mercaptoethanol and 0.1 M TRIS, pH 8.3 |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å |
| 検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月11日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.25→38.35 Å / Num. obs: 57746 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 39.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 10 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 8475 / Rpim(I) all: 0.179 / Rrim(I) all: 0.349 / % possible all: 94.7 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 1HVY 解像度: 2.25→36.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 14.456 / SU ML: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.337 / ESU R Free: 0.248
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 46.493 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.25→36.7 Å
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| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
引用










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