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- PDB-3cop: Crystal Structure of E.coli GS mutant E377A in complex with ADP a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cop
タイトルCrystal Structure of E.coli GS mutant E377A in complex with ADP and acceptor analogue HEPPSO
要素Glycogen synthase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glycosyl-transferase / GT-B fold / Rossmann fold (ロスマンフォールド) / closed-form / ADP (アデノシン二リン酸) / acceptor analogue HEPPSO binding / Glycogen biosynthesis / Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


starch synthase (glycosyl-transferring) / alpha-1,4-glucan synthase activity / starch synthase activity / glycogen (starch) synthase activity / glycogen biosynthetic process / DNA damage response / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-250 / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / alpha-D-glucopyranose / Glycogen synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sheng, F. / Geiger, J.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: The Crystal Structures of the Open and Catalytically Competent Closed Conformation of Escherichia coli Glycogen Synthase.
著者: Sheng, F. / Jia, X. / Yep, A. / Preiss, J. / Geiger, J.H.
履歴
登録2008年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7694
ポリマ－53,8931
非ポリマー8763
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.840, 125.840, 151.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase / / Starch [bacterial glycogen] synthase


分子量: 53893.312 Da / 分子数: 1 / 変異: E377A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: glgA / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A6U8, starch synthase (glycosyl-transferring)
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス / グルコース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-250 / (2R)-2-hydroxy-3-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]propane-1-sulfonic acid


分子量: 268.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H20N2O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 40% (w/v) PEG 4000, 0.1 M HEPPSO, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 48231 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 54.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6111 / % possible all: 94.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.356 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.712
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å34.94 Å
Translation3 Å34.94 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QZS

2qzs


解像度: 2.3→34.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 4.037 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 2452 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.175 48150 92.56 %-
all-52053 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.487 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20 Å20 Å2
2--1.27 Å20 Å2
3----2.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3749 0 56 298 4103
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0213911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2511.9675331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9415483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.97722.802182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.40215596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4931531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023023
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.31939
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.52675
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.5534
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2020.337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2030.522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.76822426
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28533784
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.70321702
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.93631543
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.365 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 181 -
Rwork0.239 3219 -
all-3400 -
obs--88.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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