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万見
- PDB-3cnj: Cholesterol oxidase from Streptomyces sp. F359W mutant (0.95A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cnj
タイトルCholesterol oxidase from Streptomyces sp. F359W mutant (0.95A)
要素Cholesterol oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / FLAVIN / OXYGEN TUNNEL / CHOLESTEROL OXIDASE / Cholesterol metabolism / FAD / Flavoprotein / Lipid metabolism / Secreted / Steroid metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


cholesterol oxidase / cholesterol oxidase activity / steroid Delta-isomerase / steroid delta-isomerase activity / cholesterol catabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cholesterol Oxidase; domain 2 / Cholesterol Oxidase; domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / FAD/NAD(P)-binding domain ...Cholesterol Oxidase; domain 2 / Cholesterol Oxidase; domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Cholesterol oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 0.95 Å
データ登録者Lyubimov, A.Y. / Brammer, L. / Vrielink, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: The binding and release of oxygen and hydrogen peroxide are directed by a hydrophobic tunnel in cholesterol oxidase
著者: Chen, L. / Lyubimov, A.Y. / Brammer, L. / Vrielink, A. / Sampson, N.S.
履歴
登録2008年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cholesterol oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,4984
ポリマ－54,5201
非ポリマー9783
水12,520695
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.280, 72.870, 62.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cholesterol oxidase / CHOD


分子量: 54520.262 Da / 分子数: 1 / 変異: F359W / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAD COFACTOR NON-COVALENTLY BOUND TO THE ENZYME / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: SA-COO / 遺伝子: choA / プラスミド: PCO202 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P12676, cholesterol oxidase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 695 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 8000, MANGANESE SULFATE, CACODYLATE (PH 5.2), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月28日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.95→46.67 Å / Num. obs: 270322 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 4.22 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 0.95→0.98 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 67.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1MXT

1mxt


解像度: 0.95→46.67 Å / Num. parameters: 48651 / Num. restraintsaints: 71611 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HYDROGEN ATOMS REFINED USING THE "RIDING" MODEL, WITH BOND LENGTH AND ANGLE CONSTRAINTS. HYDROGEN ATOMS ARE NOT INCLUDED IN THE DEPOSITED COORDINATE FILE. Close contacts are caused by partial ...詳細: HYDROGEN ATOMS REFINED USING THE "RIDING" MODEL, WITH BOND LENGTH AND ANGLE CONSTRAINTS. HYDROGEN ATOMS ARE NOT INCLUDED IN THE DEPOSITED COORDINATE FILE. Close contacts are caused by partial waters in close proximity to alternate conformations of disordered residues. They were modeled manually and their positions were confirmed through several rounds of refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.175 13529 5 %RANDOM
Rwork0.1402 ---
all0.1511 270322 --
obs-270322 96.3 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 101 / Occupancy sum hydrogen: 3545.79 / Occupancy sum non hydrogen: 4549.37
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.95→46.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3828 0 63 695 4586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0331
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.084
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.089
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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