[日本語] English
万見
- PDB-3cjb: Actin dimer cross-linked by V. cholerae MARTX toxin and complexed... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cjb
タイトルActin dimer cross-linked by V. cholerae MARTX toxin and complexed with Gelsolin-segment 1
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Gelsolin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cross-linked dimer / ATP-binding / Cytoskeleton / Methylation / Muscle protein / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Actin capping / Actin-binding / Alternative initiation / Amyloid / Disease mutation / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / regulation of podosome assembly / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / : / positive regulation of actin nucleation ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / regulation of podosome assembly / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / : / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / podosome / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / hepatocyte apoptotic process / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / skeletal muscle fiber development / stress fiber / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / titin binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / filopodium / actin filament organization / central nervous system development / actin filament / protein destabilization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / secretory granule lumen / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / hydrolase activity / protein domain specific binding / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Kudryashov, D.S. / Pashkov, I. / Reisler, E. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Connecting actin monomers by iso-peptide bond is a toxicity mechanism of the Vibrio cholerae MARTX toxin.
著者: Kudryashov, D.S. / Durer, Z.A. / Ytterberg, A.J. / Sawaya, M.R. / Pashkov, I. / Prochazkova, K. / Yeates, T.O. / Loo, R.R. / Loo, J.A. / Satchell, K.J. / Reisler, E.
履歴
登録2008年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
G: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7565
ポリマ－56,1692
非ポリマー5873
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-40.2 kcal/mol
Surface area20510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.696, 69.540, 182.106
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: skeletal muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Gelsolin / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 14071.831 Da / 分子数: 1 / Fragment: segment 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06396
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% Peg MME 5000, 5% Tacsimate, 0.1 M Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月3日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→120 Å / Num. obs: 9573 / % possible obs: 77.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 39.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.236 / Χ2: 1.256 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Num. unique all: 620 / Χ2: 1.004 / % possible all: 50.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å64.96 Å
Translation4 Å64.96 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
BOSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.21→90.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / SU B: 66.704 / SU ML: 0.489 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.623 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 464 4.9 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.246 9554 77.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.437 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.72 Å20 Å20 Å2
2---4.59 Å20 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.21→90.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3818 0 33 2 3853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223938
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0141.975341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.19636479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.8895482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.69624.068177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2215662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6921522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02802
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.74222407
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5242983
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27933882
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.34621531
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.60231459
LS精密化 シェル解像度: 3.21→3.295 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 30 -
Rwork0.395 392 -
all-422 -
obs--47.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9133-0.09110.31121.57641.15111.8913-0.19140.0171-0.0436-0.39830.16050.098-0.19470.08340.0309-0.0306-0.0818-0.0413-0.2418-0.04080.0067-5.491-3.848321.5901
22.69940.89050.71532.36211.50541.62460.0598-0.23690.07740.45510.047-0.12690.1266-0.1305-0.10680.0747-0.0108-0.0908-0.2742-0.0084-0.0227-0.3546-0.923453.2612
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA6 - 3758 - 377
2X-RAY DIFFRACTION2GB1 - 1251 - 125

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る