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万見
- PDB-3cdz: Crystal structure of human factor VIII -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cdz
タイトルCrystal structure of human factor VIII
要素(Coagulation factor VIII ...) x 2
キーワードBLOOD CLOTTING / blood coagulation / cofactor / factor VIII / Refacto / Acute phase / Disease mutation / Glycoprotein / Hemophilia / Metal-binding / Secreted / Sulfation
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective F8 accelerates dissociation of the A2 domain / Defective F8 binding to the cell membrane / Defective F8 secretion / Defective F8 sulfation at Y1699 / Gamma carboxylation, hypusinylation, hydroxylation, and arylsulfatase activation / Defective F8 binding to von Willebrand factor / blood coagulation, intrinsic pathway / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant ...Defective F8 accelerates dissociation of the A2 domain / Defective F8 binding to the cell membrane / Defective F8 secretion / Defective F8 sulfation at Y1699 / Gamma carboxylation, hypusinylation, hydroxylation, and arylsulfatase activation / Defective F8 binding to von Willebrand factor / blood coagulation, intrinsic pathway / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / Defective F8 cleavage by thrombin / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Golgi lumen / blood coagulation / Platelet degranulation / oxidoreductase activity / endoplasmic reticulum lumen / copper ion binding / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase ...Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Galactose-binding domain-like / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Coagulation factor VIII
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.98 Å
データ登録者Ngo, J.C. / Huang, M. / Roth, D.A. / Furie, B.C. / Furie, B.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of human factor VIII: implications for the formation of the factor IXa-factor VIIIa complex.
著者: Ngo, J.C. / Huang, M. / Roth, D.A. / Furie, B.C. / Furie, B.
履歴
登録2008年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_chiral.details / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor VIII heavy chain
B: Coagulation factor VIII light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,2489
ポリマ－165,5062
非ポリマー1,7427
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9180 Å2
ΔGint-23.6 kcal/mol
Surface area56090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.113, 134.113, 349.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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Coagulation factor VIII ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Coagulation factor VIII heavy chain / Procoagulant component / Antihemophilic factor / AHF / Factor VIIIa heavy chain / 92 kDa isoform


分子量: 86455.742 Da / 分子数: 1 / 断片: B-domain deleted (UNP residues 20-764) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F8, F8C / Cell (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00451
#2: タンパク質 Coagulation factor VIII light chain / Procoagulant component / Antihemophilic factor / AHF / Factor VIII B chain / Factor VIIIa light chain


分子量: 79050.594 Da / 分子数: 1 / 断片: B-domain deleted (UNP residues 1668-2351) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F8, F8C / Cell (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00451

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糖 , 3種, 4分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 707.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-2-2-2/a4-b1_b3-c1_b6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 3分子

#5: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 741 TO 754 (SFSQNPPVLKRHQR) ARE ENGINEERED LINKER IN THE CONSTRUCT TO CONNECT THE HEAVY ...RESIDUES 741 TO 754 (SFSQNPPVLKRHQR) ARE ENGINEERED LINKER IN THE CONSTRUCT TO CONNECT THE HEAVY AND LIGHT CHAINS TOGETHER. INTRACELLULAR CLEAVAGE HAPPEN WITHIN THE LINKER WHEN EXPRESSED, RESULTING IN TWO SEPARATED HEAVY AND LIGHT CHAINS THAT ASSOCIATE WITH EACH OTHER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, 10% EtOH, 7% PEG 3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.98→50 Å / Num. obs: 26444 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル最高解像度: 3.98 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.827 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 92.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.3.0037精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: homology models of individual domain built by SWISS-MODEL using PDB entries 1SDD, 1KCW and 1D7P.

1sdd

1kcw

1d7p


解像度: 3.98→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 123.639 / SU ML: 0.728 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.831 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.327 1399 5 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.259 26444 98.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 199.234 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.46 Å20 Å20 Å2
2--4.46 Å20 Å2
3----8.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.98→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10211 0 106 0 10317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02210617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7351.95114405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.79351255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.79723.515495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.514151767
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4511558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.21551
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028038
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2680.25632
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.26731
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2150.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0210.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4151.56451
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.751210173
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.71234826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2084.54232
LS精密化 シェル解像度: 3.981→4.084 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 87 -
Rwork0.414 1648 -
all-1735 -
obs--85.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2010.0206-1.17564.9182-1.59652.64070.118-0.11050.32160.41360.22560.6029-0.4494-0.5301-0.34370.04880.20880.4594-0.40210.1594-0.3291-54.394-41.42876.371
25.22571.8858-0.99244.3633-1.84793.68730.0737-0.312-0.18710.417-0.1297-0.5661-0.35640.43050.0559-0.23320.13580.0423-0.53440.0906-0.4849-32.718-65.7395.612
34.9932-0.54680.23942.339-0.18853.6103-0.0733-0.36260.19960.63140.0715-0.6262-0.50130.61310.00170.0369-0.10450.1959-0.42120.0659-0.3314-20.341-40.32873.192
49.18413.1423-4.72716.5501-2.73078.54690.2568-0.1740.68340.41760.07910.0414-0.82750.9388-0.336-0.226-0.15390.2109-0.4864-0.0963-0.6626-15.6-17.4445.272
56.9284-0.1438-1.51447.8931-4.08478.50990.0258-0.1522-0.25330.26580.2510.84210.2954-0.6847-0.2767-0.2882-0.08410.2885-0.60150.057-0.2609-47.541-12.17437.151
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 3331 - 333
2X-RAY DIFFRACTION2AA377 - 713377 - 713
3X-RAY DIFFRACTION3BB1691 - 201743 - 369
4X-RAY DIFFRACTION4BB2018 - 2172370 - 524
5X-RAY DIFFRACTION5BB2173 - 2332525 - 684

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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