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- PDB-3cbk: chagasin-cathepsin B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cbk
タイトルchagasin-cathepsin B
要素
  • Cathepsin B
  • Chagasin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / chagasin / cathepsin B / occluding loop / Chagas disease / Glycoprotein / Hydrolase / Lysosome / Protease / Thiol protease / Zymogen / Cytoplasmic vesicle / Protease inhibitor / Thiol protease inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary pocket / cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity ...ciliary pocket / cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / Collagen degradation / decidualization / collagen catabolic process / cysteine-type peptidase activity / epithelial cell differentiation / collagen binding / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / cytoplasmic vesicle / regulation of apoptotic process / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #2020 / Proteinase inhibitor I42, chagasin / Chagasin-like superfamily / Chagasin family peptidase inhibitor I42 / Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site ...Immunoglobulin-like - #2020 / Proteinase inhibitor I42, chagasin / Chagasin-like superfamily / Chagasin family peptidase inhibitor I42 / Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cathepsin B / Chagasin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Redzynia, I. / Bujacz, G.D. / Abrahamson, M. / Ljunggren, A. / Jaskolski, M. / Mort, J.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Displacement of the occluding loop by the parasite protein, chagasin, results in efficient inhibition of human cathepsin B.
著者: Redzynia, I. / Ljunggren, A. / Abrahamson, M. / Mort, J.S. / Krupa, J.C. / Jaskolski, M. / Bujacz, G.
履歴
登録2008年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年3月19日Group: Database references
改定 1.32018年5月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin B
B: Chagasin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3662
ポリマ－41,3662
非ポリマー00
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2710 Å2
ΔGint-16.4 kcal/mol
Surface area16140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.066, 85.066, 115.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B / Cathepsin B1 / APP secretase / APPS


分子量: 29311.621 Da / 分子数: 1 / 変異: C29A, H110A, S115A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSB, CPSB / プラスミド: PPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: タンパク質 Chagasin


分子量: 12054.476 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
遺伝子: cha / プラスミド: p-GEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q966X9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細IN THE CHAIN A, PHE 57P, THR 58P, GLU 59P, ASP 60P, LEU 61P, LYS 62P BELONG TO PROSEGMENT SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.14M ammonium fluoride, 14% PEG 3350, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.041 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月20日 / 詳細: monochromator, multilayer mirror
放射モノクロメーター: bent silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.041 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→68.52 Å / Num. all: 12662 / Num. obs: 11903 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 69.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.67→2.77 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.576 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1266 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CBJ

3cbj


解像度: 2.67→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 19.175 / SU ML: 0.249 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): -3 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24232 573 4.8 %RANDOM
Rwork0.19311 ---
obs0.19543 11311 94.12 %-
all-12662 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.476 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.39 Å20 Å20 Å2
2--1.39 Å20 Å2
3----2.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2820 0 0 63 2883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0212917
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3571.9273972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.0845365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41424.242132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.7915436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7041511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1560.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2640.21421
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3340.21902
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2530.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3580.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4180.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9561.51859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60822915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.49431246
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7434.51057
LS精密化 シェル解像度: 2.67→2.739 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 42 -
Rwork0.264 828 -
obs--95.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.52550.22150.76732.08750.60873.953-0.0687-0.03730.2761-0.1221-0.01990.0324-0.05560.39930.0886-0.3277-0.00530.08650.0586-0.0786-0.062632.675118.220722.4048
21.6037-0.59780.08663.0368-1.492.3883-0.08690.25340.0151-0.15990.04090.2583-0.3234-0.2420.046-0.0097-0.16070.12330.0733-0.1136-0.089424.421143.475710.1906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA61 - 25567 - 261
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 1101 - 110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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