[日本語] English
- PDB-3c9a: High Resolution Crystal Structure of Argos bound to the EGF domai... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c9a
タイトルHigh Resolution Crystal Structure of Argos bound to the EGF domain of Spitz
要素
  • Protein giant-lens
  • Protein spitz
キーワードHORMONE/SIGNALING PROTEIN / Argos / Spitz / EGF / EGFR inhibitor / inhibitor / Developmental protein / Glycoprotein / Secreted / Sensory transduction / Vision / Differentiation / EGF-like domain / Endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / Membrane / Neurogenesis / Transmembrane / HORMONE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ectodermal cell fate determination / stomatogastric nervous system development / oenocyte delamination / stem cell fate commitment / photoreceptor cell fate determination / epithelial cell proliferation involved in Malpighian tubule morphogenesis / photoreceptor cell differentiation / eye-antennal disc morphogenesis / determination of genital disc primordium / haltere development ...ectodermal cell fate determination / stomatogastric nervous system development / oenocyte delamination / stem cell fate commitment / photoreceptor cell fate determination / epithelial cell proliferation involved in Malpighian tubule morphogenesis / photoreceptor cell differentiation / eye-antennal disc morphogenesis / determination of genital disc primordium / haltere development / ommatidial rotation / oenocyte development / dorsal closure / genital disc development / spiracle morphogenesis, open tracheal system / wing disc morphogenesis / imaginal disc-derived wing vein specification / border follicle cell migration / positive regulation of border follicle cell migration / imaginal disc-derived wing morphogenesis / receptor antagonist activity / dorsal/ventral axis specification / eye development / heart process / behavioral response to ethanol / olfactory learning / peripheral nervous system development / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of stem cell differentiation / anterior/posterior axis specification / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of neurogenesis / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / visual perception / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of neurogenesis / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Anthopleurin-A - #150 / Anthopleurin-A - #160 / Antagonist of EGFR signalling, Argos / Antagonist of EGFR signalling, Argos / Protein Gurken/Spitz / Anthopleurin-A / Laminin / Laminin / Epidermal growth factor-like domain. / Single Sheet ...Anthopleurin-A - #150 / Anthopleurin-A - #160 / Antagonist of EGFR signalling, Argos / Antagonist of EGFR signalling, Argos / Protein Gurken/Spitz / Anthopleurin-A / Laminin / Laminin / Epidermal growth factor-like domain. / Single Sheet / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Protein giant-lens / Protein spitz
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Klein, D.E. / Stayrook, S.E. / Shi, F. / Narayan, K. / Lemmon, M.A.
引用ジャーナル: Nature / : 2008
タイトル: Structural basis for EGFR ligand sequestration by Argos.
著者: Klein, D.E. / Stayrook, S.E. / Shi, F. / Narayan, K. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2008年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein giant-lens
B: Protein giant-lens
C: Protein spitz
D: Protein spitz
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,70222
ポリマ-63,2644
非ポリマー1,43818
15,493860
1
B: Protein giant-lens
D: Protein spitz
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,27110
ポリマ-31,6322
非ポリマー6398
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-22.3 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
2
A: Protein giant-lens
C: Protein spitz
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,43112
ポリマ-31,6322
非ポリマー79910
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-23.8 kcal/mol
Surface area14330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.991, 51.275, 69.985
Angle α, β, γ (deg.)84.23, 74.82, 75.67
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Protein giant-lens / Protein argos / Protein strawberry


分子量: 25619.135 Da / 分子数: 2
断片: Fusion protein of UNP residues 113-164 and UNP residues 285-444
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: argos, Aos, gil, sty / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00805
#2: タンパク質 Protein spitz


分子量: 6012.862 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 76-127 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spi / プラスミド: pMT/BiP/V5-HisA(Invitrogen) / Cell (発現宿主): SCHNEIDER-2 CELLS
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q01083
#3: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / : Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 860 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.58 %
結晶化温度: 294 K / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES pH 7.0, 24% ethylene glycol,(0.1-1%) PEG20000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K, pH 7.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97928, 0.91961, 0.91987, 0.89
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月5日 / 詳細: 3.0 UNDULATOR
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979281
20.919611
30.919871
40.891
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 75754 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 2.64 / % possible all: 71.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→40.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 1.882 / SU ML: 0.068 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 4016 5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 75593 93.3 %-
all-79867 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0.01 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4088 0 18 860 4966
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224212
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3571.9495725
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9475507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.5723.268205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.9115699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1361536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2734
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0241.52619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68324164
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.41931791
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6284.51561
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.643 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 211 -
Rwork0.261 4087 -
obs--68.29 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る