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- PDB-3c83: Bacteriophage T4 lysozyme mutant D89A in wildtype background at r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c83
タイトルBacteriophage T4 lysozyme mutant D89A in wildtype background at room temperature
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / BACTERIOPHAGE T4 LYSOZYME / VIRAL LYSOZYME / MUTATIONAL ANALYSIS / PROTEIN ENGINEERING / THERMAL STABILITY / PROTEIN STABILITY / PROTEIN ELECTROSTATICS / PROTEIN STRUCTURE / CATION BINDING / CHARGE BURIAL / HYDROGEN BONDING / HELIX DIPOLE / PROTEIN CREVICES / STERIC STRAIN / TEMPERATURE-SENSITIVE MUTANT / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteriophage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Mooers, B.H.M.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Contributions of all 20 amino acids at site 96 to the stability and structure of T4 lysozyme.
著者: Mooers, B.H. / Baase, W.A. / Wray, J.W. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Evaluation at atomic resolution of the role of strain in destabilizing the temperature-sensitive T4 lysozyme mutant Arg 96 --> His.
著者: Mooers, B.H. / Tronrud, D.E. / Matthews, B.W.
履歴
登録2008年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7674
ポリマ－18,6181
非ポリマー1493
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.000, 61.000, 97.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 18618.457 Da / 分子数: 1 / 変異: D89A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteriophage T4 (ファージ) / 遺伝子: E / プラスミド: PHS1403 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.11 %
結晶化pH: 6.7
詳細: 2 M NA/K PHOSPHATE PH 6.7 550 MM NACL 50 MM REDUCED BME, 50 MM OXIDIZED BME , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K, pH 6.70

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5414
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年1月29日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5414 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→22.22 Å / Num. obs: 17756 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル解像度: 1.84→1.87 Å / % possible all: 83.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT精密化
SANDIEGO MULTIWIREデータ削減
SANDEIGO MULTIWIREデータスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L63

1l63


解像度: 1.84→22.22 Å / 交差検証法: FWT-FMUT DIFFERENCE MAPS / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT 5G / 詳細: K = 1.627, BOVERALL= 0.0
Rfactor反射数%反射
all0.183 18767 -
obs0.183 17756 95 %
溶媒の処理Bsol: 488.16 Å2 / ksol: 0.92 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→22.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1321 0 6 88 1415
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.314
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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