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万見
- PDB-3fad: Evaulaution at Atomic Resolution of the Role of Strain in Destabi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fad
タイトルEvaulaution at Atomic Resolution of the Role of Strain in Destabilizing the Temperature Sensitive T4 Lysozyme Mutant Arg96-->His
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Glycosidase / T4 lysozyme / bond angle strain / rotamer strain / temperature sensitive mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / PHOSPHATE ION / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Mooers, B.H.M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Evaluation at atomic resolution of the role of strain in destabilizing the temperature-sensitive T4 lysozyme mutant Arg 96 --> His.
著者: Mooers, B.H. / Tronrud, D.E. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Contributions of all 20 amino acids at site 96 to the stability and structure of T4 lysozyme.
著者: Mooers, B.H. / Baase, W.A. / Wray, J.W. / Matthews, B.W.
履歴
登録2008年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8674
ポリマ－18,5991
非ポリマー2683
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lysozyme
ヘテロ分子

A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7358
ポリマ－37,1992
非ポリマー5366
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area2680 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area15780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.211, 60.211, 97.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme / E.C.3.2.1.17 / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 18599.410 Da / 分子数: 1 / 変異: D72A/R96H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: gene e / プラスミド: PHS1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 2 M Na/K Phospahte, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→19.7 Å / Num. all: 63952 / Num. obs: 62568 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 14.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 12.83
反射 シェル解像度: 1.2→1.25 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 7330 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.2→19.7 Å / Num. parameters: 14355 / Num. restraintsaints: 17953 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 4.9%
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1738 3168 5 %RANDOM
Rwork0.1468 ---
all0.1512 63954 --
obs0.1474 58285 99.5 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 32 / Occupancy sum hydrogen: 1233.4 / Occupancy sum non hydrogen: 1497.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1344 0 14 245 1603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0234
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.071
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.084
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.084
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.25 Å / Num. reflection obs: 5557

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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