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- PDB-3c17: Hexagonal Crystal Structure of Precursor E. coli Isoaspartyl Pept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c17
タイトルHexagonal Crystal Structure of Precursor E. coli Isoaspartyl Peptidase/l-Asparaginase (ECAIII) with Active-site T179A mutation
要素L-asparaginase precursor
キーワードHYDROLASE / ISOASPARTYL PEPTIDASE / ASPARAGINASE / NTN-HYDROLASE / AUTOPROTEOLYSIS / PRECURSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-aspartyl-peptidase / asparagine catabolic process via L-aspartate / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / hydrolase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Isoaspartyl peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Michalska, K. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The Mechanism of Autocatalytic Activation of Plant-type L-Asparaginases
著者: Michalska, K. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal packing of plant-type L-asparaginase from Escherichia coli
著者: Michalska, K. / Borek, D. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of isoaspartyl aminopeptidase in complex with L-aspartate
著者: Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by the Escherichia coli genome
著者: Borek, D. / Jaskolski, M.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of plant asparaginase
著者: Michalska, K. / Bujacz, G. / Jaskolski, M.
#5: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of the isoaspartyl peptidase with L-asparaginase activity from Escherichia coli
著者: Prahl, A. / Pazgier, M. / Hejazi, M. / Lockau, W. / Lubkowski, J.
#6: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structural insights into the mechanism of intramolecular proteolysis
著者: Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. / Guo, H.-C.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Characterization and functional analysis of the cis-autoproteolysis active center of glycosylasparaginase
著者: Guan, C. / Liu, Y. / Shao, Y. / Cui, T. / Liao, W. / Ewel, A. / Whitaker, R. / Paulus, H.
#8: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Activation and oligomerization of aspartylglucosaminidase
著者: Saarela, J. / Laine, M. / Tikkanen, R. / Oinonen, C. / Jalanko, A. / Rouvinen, J. / Peltonen, L.
#9: ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: A dual role for an aspartic acid in glycosylasparaginase autoproteolysis
著者: Qian, X. / Guan, C. / Guo, H.-C.
#10: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation
著者: Brannigan, J.A. / Dodson, G. / Duggleby, H.J. / Moody, P.C. / Smith, J.L. / Tomchick, D.R. / Murzin, A.G.
履歴
登録2008年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase precursor
B: L-asparaginase precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,38130
ポリマ－66,5252
非ポリマー85628
水7,819434
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6810 Å2
ΔGint-289.4 kcal/mol
Surface area20140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.4700, 149.4700, 214.3500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 L-asparaginase precursor / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 33262.676 Da / 分子数: 2 / 変異: T179A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
解説: THE N-TERMINAL METHIONINE WAS REMOVED BY E. COLI INTRACELLULAR AMINOPEPTIDASE
遺伝子: ybiK (iaaA) / プラスミド: PET11D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS
参照: UniProt: P37595, beta-aspartyl-peptidase, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.35 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4.3M NaCl, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→47.67 Å / Num. all: 98405 / Num. obs: 98405 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 27.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 14515 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1K2X

1k2x


解像度: 1.95→44.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 5.255 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.092 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HYDROGEN ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS. MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET. THE REFINEMENT INCLUDED TLS PARAMETERS. THE RESIDUES 160-167 AND 315-321 FROM CHAIN A AS WELL AS 162-167 AND 314-321 ...詳細: HYDROGEN ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS. MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET. THE REFINEMENT INCLUDED TLS PARAMETERS. THE RESIDUES 160-167 AND 315-321 FROM CHAIN A AS WELL AS 162-167 AND 314-321 FROM CHAIN B WERE NOT MODELED DUE TO POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 992 1 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 97402 95.75 %-
all-97402 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.66 Å2-0.83 Å20 Å2
2---1.66 Å20 Å2
3---2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→44.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4442 0 28 434 4904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224577
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.9736204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94837407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8765629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.93924.27185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.57615754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9491532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2711
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02892
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.23509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.22259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.22442
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2354
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1380.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.060.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3090.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3240.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6311.53035
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1741.51288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1124798
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.96731567
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1624.51397
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.055 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 137 -
Rwork0.255 14351 -
obs-14351 98.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.86020.4992-0.14042.2684-0.81611.35950.0866-0.00890.23840.2178-0.03690.0445-0.1767-0.0396-0.0497-0.0517-0.0469-0.0207-0.1917-0.0131-0.1908-63.089439.593635.3131
21.29340.3068-0.41872.2092-0.7221.22920.04960.0047-0.13810.1106-0.1248-0.4361-0.05710.24640.0751-0.0755-0.0715-0.0572-0.1230.0187-0.1338-51.499829.523935.7534
31.94920.6343-0.11762.4537-0.69111.0994-0.05220.2247-0.122-0.26980.10810.19060.1486-0.132-0.05590.0001-0.091-0.0728-0.1412-0.0351-0.1519-77.78089.302127.8186
42.07020.71430.01471.7415-0.5321.0760.0064-0.0832-0.26750.0664-0.0295-0.11230.19080.05290.0231-0.0079-0.0466-0.0368-0.1879-0.0035-0.1017-67.2186.349938.3755
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1591 - 158
2X-RAY DIFFRACTION2AA168 - 314167 - 313
3X-RAY DIFFRACTION3BB2 - 1611 - 160
4X-RAY DIFFRACTION4BB168 - 313167 - 312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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