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万見
- PDB-3bxr: Crystal Structures Of Highly Constrained Substrate And Hydrolysis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bxr
タイトルCrystal Structures Of Highly Constrained Substrate And Hydrolysis Products Bound To HIV-1 Protease. Implications For Catalytic Mechanism
要素Protease
キーワードHYDROLASE / HIV protease / HIVPR / substrate / product / AIDS / Aspartyl protease / Capsid maturation / Core protein / Cytoplasm / DNA integration / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Endonuclease / Lipoprotein / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Myristate / Nuclease / Nucleotidyltransferase / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding / RNA-directed DNA polymerase / Transferase / Viral nucleoprotein / Virion / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DRR / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Tyndall, J.D. / Pattenden, L.K. / Reid, R.C. / Hu, S.H. / Alewood, D. / Alewood, P.F. / Walsh, T. / Fairlie, D.P. / Martin, J.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Crystal Structures of Highly Constrained Substrate and Hydrolysis Products Bound to HIV-1 Protease. Implications for the Catalytic Mechanism
著者: Tyndall, J.D. / Pattenden, L.K. / Reid, R.C. / Hu, S.H. / Alewood, D. / Alewood, P.F. / Walsh, T. / Fairlie, D.P. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Molecular recognition of macrocyclic peptidomimetic inhibitors by HIV-1 protease
著者: Martin, J.L. / Begun, J. / Schindeler, A. / Wickramasinghe, W.A. / Alewood, D. / Alewood, P.F. / Bergman, D.A. / Brinkworth, R.I. / Abbenante, G. / March, D.R. / Reid, R.C. / Fairlie, D.P.
履歴
登録2008年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5917
ポリマ－21,5292
非ポリマー1,0625
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-67.7 kcal/mol
Surface area9340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.93, 58.05, 61.57
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protease / Retropepsin / PR


分子量: 10764.701 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 491-589
変異: Q7K, D25N, L33I, C67(ABA), C95(ABA), Q107K, D125N, L133I, C167(ABA), C195(ABA)
由来タイプ: 合成
詳細: Chemically synthesized protein corresponding to the protease from the HIV1
参照: UniProt: P03369, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DRR / (9S,12S)-9-(1-methylethyl)-N-[(8S,11S)-8-[(1S)-1-methylpropyl]-7,10-dioxo-2-oxa-6,9-diazabicyclo[11.2.2]heptadeca-1(15),13,16-trien-11-yl]-7,10-dioxo-2-oxa-8,11-diazabicyclo[12.2.2]octadeca-1(16),14,17-triene-12-carboxamide


分子量: 677.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H51N5O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Acetate, (NH4)2SO4, pH5.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月16日 / 詳細: Yale mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
ReflectionRmerge(I) obs: 0.034 / Χ2: 1.02 / D res high: 1.6 Å / D res low: 50 Å
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squared
3.455010.020.84
2.743.4510.0270.787
2.392.7410.0371.074
2.172.3910.0441.271
2.022.1710.051.437
1.92.0210.0570.811
1.81.910.0731.105
1.721.810.0820.903
1.661.7210.0880.995
1.61.6610.0930.893
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 22699 / Num. obs: 22699 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.093 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 1542 / % possible all: 64.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1CPI

1cpi


解像度: 1.6→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 2237 9.1 %Random
Rwork0.179 ---
all-22508 --
obs-22508 92 %-
溶媒の処理Bsol: 88.063 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 14.191 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.969 Å20 Å20 Å2
2---0.108 Å20 Å2
3----0.861 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1553 0 69 207 1829
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.4532
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.0142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.2982.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.61 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 35 -
Rwork0.22 --
obs-283 92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3so4_dund_ch.param
X-RAY DIFFRACTION4subs_dund.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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