[日本語] English
万見
- PDB-3buz: Crystal structure of ia-bTAD-actin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3buz
タイトルCrystal structure of ia-bTAD-actin complex
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Iota toxin component Ia
キーワードTOXIN/STRUCTURAL PROTEIN / iota toxin / actin / toxin-actin complex / Acetylation / ATP-binding / Cytoplasm / Cytoskeleton / Methylation / Muscle protein / Nucleotide-binding / Structural protein / TOXIN-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / nucleotide binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Binary exotoxin A, clostridial type / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. ...Binary exotoxin A, clostridial type / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN A / Chem-TAD / Actin, alpha skeletal muscle / Iota toxin component Ia
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Tsuge, H. / Nagahama, M. / Oda, M. / Iwamoto, S. / Utsunomiya, H. / Marquez, V.E. / Katunuma, N. / Nishizawa, M. / Sakurai, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structural basis of actin recognition and arginine ADP-ribosylation by Clostridium perfringens iota-toxin
著者: Tsuge, H. / Nagahama, M. / Oda, M. / Iwamoto, S. / Utsunomiya, H. / Marquez, V.E. / Katunuma, N. / Nishizawa, M. / Sakurai, J.
履歴
登録2008年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Iota toxin component Ia
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1476
ポリマ－89,5112
非ポリマー1,6364
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.014, 126.344, 147.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Iota toxin component Ia / iota-toxin ADP-ribosylation unit:ia


分子量: 47648.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
発現宿主: Bacillus cereus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q46220
#2: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 参照: UniProt: P68135

-
非ポリマー , 5種, 83分子

#3: 化合物 ChemComp-TAD / BETA-METHYLENE-THIAZOLE-4-CARBOXYAMIDE-ADENINE DINUCLEOTIDE / β-メチレンTAD


分子量: 667.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H27N7O13P2S
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-LAR / LATRUNCULIN A / 4-(17-HYDROXY-5,12-DIMETHYL-3-OXO-2,16-DIOXABICYCLO[13.3.1]NONADECA-4,8,10-TRIEN-17-YL)-2-THIAZOLIDINONE


分子量: 421.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H31NO5S / コメント: 毒素*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG1000, 0.1M MES(pH6.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→36.69 Å / Num. all: 26445 / Num. obs: 26445 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GIQ AND 1IJJ

1giq

1ijj


解像度: 2.81→36.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 16.36 / SU ML: 0.326 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.432 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29845 1333 5.1 %RANDOM
Rwork0.2237 ---
obs0.22747 25053 99.15 %-
all-26445 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.656 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→36.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6181 0 104 79 6364
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0226422
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1981.9918707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0135770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.80525.135296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.222151144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0051530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2954
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024821
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2770.23219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3370.24380
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2332
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1760.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2610.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0351.53947
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.83626267
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4832819
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9934.52440
LS精密化 シェル解像度: 2.811→2.884 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 84 -
Rwork0.326 1748 -
obs--95.07 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る