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万見
- PDB-3bqh: Structure of the central domain (MsrA) of Neisseria meningitidis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bqh
タイトルStructure of the central domain (MsrA) of Neisseria meningitidis PilB (oxidized form)
要素Peptide methionine sulfoxide reductase msrA/msrB
キーワードOXIDOREDUCTASE / PILB / Methionine sulfoxide reductase A / oxidized form / Electron transport / Multifunctional enzyme / Redox-active center / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


L-methionine-(S)-S-oxide reductase activity / peptide-methionine (R)-S-oxide reductase / peptide-methionine (R)-S-oxide reductase activity / peptide-methionine (S)-S-oxide reductase / peptide-methionine (S)-S-oxide reductase activity / protein modification process / cellular response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide Methionine Sulfoxide Reductase; Chain A / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA / : / Peptide methionine sulphoxide reductase MrsB domain / SelR domain / Methionine-R-sulfoxide reductase (MsrB) domain profile. / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA domain / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA superfamily / Peptide methionine sulfoxide reductase / Mss4-like superfamily ...Peptide Methionine Sulfoxide Reductase; Chain A / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA / : / Peptide methionine sulphoxide reductase MrsB domain / SelR domain / Methionine-R-sulfoxide reductase (MsrB) domain profile. / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA domain / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA superfamily / Peptide methionine sulfoxide reductase / Mss4-like superfamily / Redoxin / Redoxin / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA/MsrB
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Ranaivoson, F.M. / Kauffmann, B. / Favier, F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: A structural analysis of the catalytic mechanism of methionine sulfoxide reductase A from Neisseria meningitidis
著者: Ranaivoson, F.M. / Antoine, M. / Kauffmann, B. / Boschi-Muller, S. / Aubry, A. / Branlant, G. / Favier, F.
履歴
登録2007年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide methionine sulfoxide reductase msrA/msrB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8522
ポリマ－21,7931
非ポリマー591
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.500, 47.600, 66.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptide methionine sulfoxide reductase msrA/msrB / pilB


分子量: 21793.133 Da / 分子数: 1
断片: MsrA domain, Peptide methionine sulfoxide reductase msrA, UNP residues 197-389
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
株: Z2491 / 遺伝子: pilB / プラスミド: pSKPILBMsrA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BE002
参照: UniProt: Q9JWM8, peptide-methionine (S)-S-oxide reductase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.56984 Å3/Da / 溶媒含有率: 21.648073 %
結晶化温度: 293 K / 手法: microbatch-under-oil / pH: 4.6
詳細: 1 volume of 30% PEG 4000, 0.2M Ammonium Sulfate,0.1M Na Acetate pH 4.6, mixed with 1 volume of 50mM TRIS HCl, 2mM EDTA pH 8, 10mg/mL protein priorly oxidized, microbatch-under-oil, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.89 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. all: 10464 / Num. obs: 10452 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 12.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique all: 1496 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BQE

3bqe


解像度: 1.95→19.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 234527.234 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 513 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all-10465 --
obs-10360 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.939 Å2 / ksol: 0.445 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7 Å20 Å20 Å2
2--3.08 Å20 Å2
3----5.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1303 0 4 76 1383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.921.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.372.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 77 4.5 %
Rwork0.217 1619 -
all-1696 -
obs--98.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3act.paramact.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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