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万見
- PDB-3bpp: 1510-N membrane protease K138A mutant specific for a stomatin hom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bpp
タイトル1510-N membrane protease K138A mutant specific for a stomatin homolog from Pyrococcus horikoshii
要素1510-N membrane protease
キーワードHYDROLASE / membrane protease / specific for a stomatin homolog / archaea / Pyrococcus / thermostable / catalytic dyad
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Archaeal protein PH0471, N-terminal / NfeD-like, C-terminal domain / : / NfeD-like C-terminal, partner-binding domain / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold ...Archaeal protein PH0471, N-terminal / NfeD-like, C-terminal domain / : / NfeD-like C-terminal, partner-binding domain / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-bound protease PH1510
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yokoyama, H. / Hamamatsu, S. / Fujii, S. / Matsui, I.
引用
ジャーナル: J.SYNCHROTRON RADIAT. / 年: 2008
タイトル: Novel dimer structure of a membrane-bound protease with a catalytic Ser-Lys dyad and its linkage to stomatin
著者: Yokoyama, H. / Hamamatsu, S. / Fujii, S. / Matsui, I.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Molecular structure of a novel membrane protease specific for a stomatin homolog from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii
著者: Yokoyama, H. / Matsui, E. / Akiba, T. / Harata, K. / Matsui, I.
履歴
登録2007年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1510-N membrane protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3681
ポリマ－25,3681
非ポリマー00
水1,13563
1
A: 1510-N membrane protease

A: 1510-N membrane protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7362
ポリマ－50,7362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
2
A: 1510-N membrane protease

A: 1510-N membrane protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7362
ポリマ－50,7362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.261, 106.261, 128.994
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 1510-N membrane protease / 441aa long hypothetical nfeD protein


分子量: 25368.025 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 16-236 / 変異: K138A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH1510 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O59179
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 18% PEG4000, 0.1M magnesium chloride, 0.1M sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月17日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 16792 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 14.1 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 71.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 11.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DEO

2deo


解像度: 2.3→19.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 8.011 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.259 / ESU R Free: 0.25 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30976 1694 10.1 %RANDOM
Rwork0.23669 ---
obs0.24374 15063 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.985 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1663 0 0 63 1726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221693
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.9742301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7365215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.64524.70668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.60915290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.271158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021257
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2774
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21162
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.060.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.59621114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.56231747
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.4962669
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.2023554
LS精密化 シェル解像度: 2.297→2.356 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.46 139 -
Rwork0.321 1070 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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