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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3bii | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Activated MPT Synthase | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / MPT synthase / Moco biosynthesis / MoaE / MoaD / ubiquitin-like / beta-hammerhead fold / Molybdenum cofactor biosynthesis | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 molybdopterin adenylyltransferase complex / molybdopterin synthase complex / molybdopterin synthase / molybdopterin synthase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Daniels, J.N. / Schindelin, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008 タイトル: Crystal structure of a molybdopterin synthase-precursor Z complex: insight into its sulfur transfer mechanism and its role in molybdenum cofactor deficiency. 著者: Daniels, J.N. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Structural studies of molybdopterin synthase provide insights into its catalytic mechanism 著者: Rudolph, M.J. / Wuebbens, M.M. / Turque, O. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3bii.cif.gz | 56.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3bii.ent.gz | 44.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3bii.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3bii_validation.pdf.gz | 436 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3bii_full_validation.pdf.gz | 437.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3bii_validation.xml.gz | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3bii_validation.cif.gz | 15.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bi/3bii ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bi/3bii | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8780.944 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: moaD, chlA4, chlM / プラスミド: pET-15b / 細胞株 (発現宿主): BL21 DE3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30748 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 16871.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: moaE, chlA5 / プラスミド: pET-15b / 細胞株 (発現宿主): BL21 DE3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30749 | ||
#3: 化合物 | ChemComp-CL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.98 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 1.1 Ammonium sulfate and .1M HEPES pH=7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | 日付: 2002年1月1日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 9359 / % possible obs: 87.6 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.505 / Net I/σ(I): 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.5→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 20.561 / SU ML: 0.243 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 36.916 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
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