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- PDB-3bfi: E. Coli Thymidylate Synthase Y209M mutant complexed with 5-nitro-dUMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bfi
タイトルE. Coli Thymidylate Synthase Y209M mutant complexed with 5-nitro-dUMP
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / Nucleotide biosynthesis / Repressor / RNA-binding / Translation regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXY-5-NITROURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Roberts, S.A. / Montfort, W.R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: E.Coli thymidylate synthase complexed with 5-NITRO-2'-DEOXY URIDINE
著者: Arendall, W.B. / Hyatt, D.C. / Roberts, S.A. / Dahlgran, A.L. / Maley, F. / Montfort, W.R.
履歴
登録2007年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9793
ポリマ－30,5281
非ポリマー4512
水1,49583
1
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子

A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9586
ポリマ－61,0552
非ポリマー9034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555x,-y,-z+1/21
Buried area4810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.020, 133.020, 133.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-368-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 30527.686 Da / 分子数: 1 / 変異: Y209M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: thyA / プラスミド: bluscript sk+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XAC25 THY / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NDU / 2'-DEOXY-5-NITROURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE


タイプ: DNA linking / 分子量: 355.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O10P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.5 M AMMONIUM SULFATE, 20 MM REMARK 280 KH2PO4, 4 MM DTT, 4 MM 5-NO2-dUMP, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1997年11月13日
放射モノクロメーター: graphite crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→35 Å / Num. all: 19978 / Num. obs: 18431 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.46 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
MADNESSデータ収集
PROCORデータ削減
PROCORデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3TMS

3tms


解像度: 2.2→26.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.647 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21799 942 5.1 %RANDOM
Rwork0.1651 ---
obs0.16758 17489 92.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.051 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→26.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2149 0 28 83 2260
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212248
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6571.9533055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4215264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.11124.706102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.34715356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3421513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2814
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21491
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.295
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9731.51362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.71122140
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.65631025
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2174.5915
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 57 -
Rwork0.245 1130 -
obs--82.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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