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万見
- PDB-3bev: 11mer Structure of an MHC class I molecule from B21 chickens illu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bev
タイトル11mer Structure of an MHC class I molecule from B21 chickens illustrate promiscuous peptide binding
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • Hemoglobin subunit alpha-A
  • Major histocompatibility complex class I glycoprotein haplotype B21
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class I / chicken / B21 / BF21 / 11mer / bulge / water cushion / Immune response / Immunoglobulin domain / MHC I / Polymorphism / Secreted / Heme / Iron / Metal-binding / Oxygen transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Scavenging of heme from plasma / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / Transferrin endocytosis and recycling / ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC ...Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Scavenging of heme from plasma / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / Transferrin endocytosis and recycling / ER-Phagosome pathway / Endosomal/Vacuolar pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / DAP12 signaling / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular oxidant detoxification / haptoglobin-hemoglobin complex / organic acid binding / hemoglobin complex / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / Neutrophil degranulation / cellular response to iron ion / hydrogen peroxide catabolic process / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / oxygen carrier activity / negative regulation of forebrain neuron differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / oxygen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / iron ion binding / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / heme binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Globin/Protoglobin / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Globin domain profile. / Globin / Globin / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 ...Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Globin/Protoglobin / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Globin domain profile. / Globin / Globin / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / Beta-2-Microglobulin / Globin-like superfamily / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemoglobin subunit alpha-A / Beta-2-microglobulin / MHC class I alpha chain 2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Koch, M. / Kaufman, J. / Jones, Y.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2007
タイトル: Structures of an MHC class I molecule from b21 chickens illustrate promiscuous Peptide binding
著者: Koch, M. / Camp, S. / Collen, T. / Avila, D. / Salomonsen, J. / Wallny, H.-J. / van Hateren, A. / Hunt, L. / Jacob, J.P. / Johnston, F. / Marston, D.A. / Shaw, I. / Dunbar, P.R. / Cerundolo, ...著者: Koch, M. / Camp, S. / Collen, T. / Avila, D. / Salomonsen, J. / Wallny, H.-J. / van Hateren, A. / Hunt, L. / Jacob, J.P. / Johnston, F. / Marston, D.A. / Shaw, I. / Dunbar, P.R. / Cerundolo, V. / Jones, E.Y. / Kaufman, J.
履歴
登録2007年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major histocompatibility complex class I glycoprotein haplotype B21
B: Beta-2-microglobulin
C: Hemoglobin subunit alpha-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5023
ポリマ－43,5023
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.306, 72.199, 72.711
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Major histocompatibility complex class I glycoprotein haplotype B21 / MHC class I molecule precursor / MHC class I alpha chain 2 / MHC class I antigen / MHC class I glycoprotein


分子量: 31131.588 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 株: B21 / 遺伝子: BFIV21, B-FIV, BF2 / プラスミド: pET22(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q95601
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11193.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 株: B21 / 遺伝子: B2M / プラスミド: pET22(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21611
#3: タンパク質・ペプチド Hemoglobin subunit alpha-A / Hemoglobin alpha-A chain / Alpha-A-globin


分子量: 1177.198 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 20-30 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in B21 chickens. The peptide was synthesized by solid-phase synthesis.
参照: UniProt: P01994
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 27% PEG 3350, 0.1M HEPES pH7.0, 0.1M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97904 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月7日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 22499 / Num. obs: 22499 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rsym value: 0.143 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1160 / Rsym value: 0.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OGT

1ogt


解像度: 2.1→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 6.428 / SU ML: 0.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.307 / ESU R Free: 0.239 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1135 5 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.233 21363 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.165 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.93 Å20 Å20 Å2
2---1 Å20 Å2
3----0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3066 0 0 193 3259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0213154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3271.9344287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6535381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.04223.354161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.8715492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.9011526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2435
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022500
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1480.21383
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.260.22035
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1190.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0980.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.262.51996
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0713.53056
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1763.51411
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5134.91231
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 82 -
Rwork0.242 1548 -
all-1630 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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