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- PDB-5kd7: Crystal Structure of Murine MHC-I H-2Dd in complex with Murine Be... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kd7 | ||||||
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Title | Crystal Structure of Murine MHC-I H-2Dd in complex with Murine Beta2-Microglobulin and a Variant of Peptide (PV9) of HIV gp120 MN Isolate (IGPGRAFYV) | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / MAJOR HISTOMPATIBILITY COMPLEX CLASS I / MHC-I / H2-Dd / H-2Dd / HIV peptide / PVI10 / PV9 / GLYCOPROTEIN / IMMUNE RESPONSE | ||||||
Function / homology | ![]() Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Dectin-2 family / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Dectin-2 family / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / Neutrophil degranulation / host cell endosome membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / viral protein processing / immune response / lysosomal membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / protein-containing complex binding / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jiang, J. / Natarajan, K. / Margulies, D. | ||||||
![]() | ![]() Title: Effects of Cross-Presentation, Antigen Processing, and Peptide Binding in HIV Evasion of T Cell Immunity. Authors: Frey, B.F. / Jiang, J. / Sui, Y. / Boyd, L.F. / Yu, B. / Tatsuno, G. / Billeskov, R. / Solaymani-Mohammadi, S. / Berman, P.W. / Margulies, D.H. / Berzofsky, J.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5kd4C ![]() 5t7gC ![]() 3ecbS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACFIBDGJ
#1: Protein | Mass: 32005.594 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 11791.545 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Protein/peptide , 1 types, 4 molecules PEHK
#3: Protein/peptide | Mass: 980.141 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: synthetic construct (others) / References: UniProt: P05877*PLUS |
---|
-Non-polymers , 3 types, 229 molecules ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.09 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 / Details: 12% PEG 20000, 0.1M MES buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 25, 2015 |
Radiation | Monochromator: SI 100 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0333 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→74.8 Å / Num. obs: 72767 / % possible obs: 97.9 % / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 31.9 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 14.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.43 Å / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.771 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96.5 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3ECB Resolution: 2.35→42.719 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Phase error: 29.39 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→42.719 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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