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- PDB-3beb: Crystal structure of E. coli penicillin-binding protein 5 in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3beb
タイトルCrystal structure of E. coli penicillin-binding protein 5 in complex with a peptide-mimetic penicillin
要素Penicillin-binding protein 5
キーワードHYDROLASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / PENICILLIN-BINDING PROTEIN / DD-CARBOXYPEPTIDASE / DESIGNED PENICILLIN / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Inner membrane / Membrane / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / regulation of cell shape ...peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / cell division / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase ...Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HJ3 / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Heilemann, J. / Powell, A.J. / Davies, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of complexes of bacterial DD-peptidases with peptidoglycan-mimetic ligands: the substrate specificity puzzle
著者: Sauvage, E. / Powell, A.J. / Heilemann, J. / Josephine, H.R. / Charlier, P. / Davies, C. / Pratt, R.F.
履歴
登録2007年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3093
ポリマ－39,8411
非ポリマー4682
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.200, 50.400, 84.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 5 / DD- peptidase / DD-carboxypeptidase / Beta-lactamase / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase dacA / PBP-5


分子量: 39841.117 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 30-386 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dacA, pfv / プラスミド: PBR322 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1061
参照: UniProt: P0AEB2, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-HJ3 / (2R,4S)-2-[(1R)-1-{[(6S)-6-amino-6-carboxyhexanoyl]amino}-2-oxoethyl]-5,5-dimethyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid


分子量: 375.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H25N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE AUTHORS' STATE THAT THIS IS A SOLUBLE CONSTRUCT OF A MUTANT PBP 5, TERMED SPBP 5 TO PRODUCE ...THE AUTHORS' STATE THAT THIS IS A SOLUBLE CONSTRUCT OF A MUTANT PBP 5, TERMED SPBP 5 TO PRODUCE SPBP 5, THE LAST 17 AMINO ACIDS WERE REMOVED BY DELETION OF THEIR RESPECTIVE CODONS, AN ADDITIONAL SIX AMINO ACIDS (GDPVID) WERE INTRODUCED AT THE C TERMINUS DUE TO READ-THROUGH TO THE STOP CODON. NONE OF THESE NON-NATIVE RESIDUES ARE VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE FIRST 29 AMINO ACIDS OF THE PROTEIN ENCODED BY THE OPEN READING FRAME REPRESENT THE SIGNAL SEQUENCE, WHICH IS REMOVED DURING MATURATION AND TRANSPORT TO THE PERIPLASMIC SPACE AND IS NOT PRESENT IN THIS CONSTRUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.05 %
結晶化温度: 294 K / pH: 8
詳細: 100mM Tris pH 8.0, 8% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年8月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47 Å / Num. obs: 25433 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 85.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1NZO

1nzo


解像度: 2→47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.871 / SU B: 6.149 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 1279 5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.238 25433 94.3 %-
all-25433 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.51 Å20 Å2-0.58 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2732 0 24 188 2944
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222816
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3951.9643803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9795353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89825128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.30215491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6751515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2422
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21278
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.681.51794
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11322810
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56231146
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2874.5993
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 74 -
Rwork0.292 1572 -
obs--83.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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