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万見
- PDB-3b7i: Crystal structure of the S228A mutant of the aminopeptidase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b7i
タイトルCrystal structure of the S228A mutant of the aminopeptidase from Vibrio proteolyticus in complex with leucine phosphonic acid
要素Bacterial leucyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / alpha beta / Aminopeptidase / Metal-binding / Protease / Secreted / Zinc / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial leucyl aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28E, aminopeptidase AP1 / Peptidase M28 family / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / LEUCINE / LEUCINE PHOSPHONIC ACID / THIOCYANATE ION / Bacterial leucyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio proteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Ataie, N.J. / Hoang, Q.Q. / Zahniser, M.P.D. / Milne, A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Zinc coordination geometry and ligand binding affinity: the structural and kinetic analysis of the second-shell serine 228 residue and the methionine 180 residue of the aminopeptidase ...タイトル: Zinc coordination geometry and ligand binding affinity: the structural and kinetic analysis of the second-shell serine 228 residue and the methionine 180 residue of the aminopeptidase from Vibrio proteolyticus.
著者: Ataie, N.J. / Hoang, Q.Q. / Zahniser, M.P. / Tu, Y. / Milne, A. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録2007年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterial leucyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9849
ポリマ－31,4111
非ポリマー5728
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.907, 109.907, 91.095
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-653-

HOH

21A-762-

HOH

詳細Authors state that the biological unit of this protein is unknown.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Bacterial leucyl aminopeptidase


分子量: 31411.350 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 107-397 / 変異: S228A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio proteolyticus (バクテリア)
株: DSM 30189 / IFO 13287 / LMG 3772 / NCIMB 1326 / 遺伝子: AAP / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q01693, bacterial leucyl aminopeptidase

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非ポリマー , 7種, 258分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#6: 化合物 ChemComp-PLU / LEUCINE PHOSPHONIC ACID / L-ロイシンホスホン酸


分子量: 167.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NO3P
#7: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HEPES, NaCl, KSCN, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9001 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20.37 Å / Num. all: 32789 / Num. obs: 32789 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AMP

1amp


解像度: 1.75→20.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.042 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 1655 5 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.178 32789 98.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.089 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2263 0 8 250 2521
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2831.9353177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8565304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.93325.524105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.13815353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.195156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21617
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2160.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1270.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6751.51481
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18522388
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0713841
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.234.5783
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 113 -
Rwork0.236 2235 -
all-2348 -
obs--98.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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