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万見
- PDB-3b71: CD4 endocytosis motif bound to the Focal Adhesion Targeting (FAT)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b71
タイトルCD4 endocytosis motif bound to the Focal Adhesion Targeting (FAT) domain of the Focal Adhesion Kinase
要素
  • Focal adhesion kinase 1
  • T-cell surface glycoprotein CD4
キーワードPROTEIN BINDING / Four-helix bundle / protein-protein complex / ATP-binding / Cell junction / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Transferase / Tyrosine-protein kinase / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immune response / Immunoglobulin domain / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / regulation of epithelial cell migration / maintenance of protein location in cell / detection of muscle stretch / T cell selection ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / regulation of epithelial cell migration / maintenance of protein location in cell / detection of muscle stretch / T cell selection / MHC class II protein binding / JUN kinase binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of fibroblast migration / regulation of T cell activation / Signal regulatory protein family interactions / Other interleukin signaling / regulation of GTPase activity / extracellular matrix structural constituent / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / T cell receptor complex / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein phosphorylation / macrophage differentiation / negative regulation of anoikis / regulation of calcium ion transport / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / positive regulation of epithelial cell migration / ephrin receptor signaling pathway / Co-inhibition by PD-1 / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of protein kinase activity / Binding and entry of HIV virion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of cell adhesion / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / stress fiber / coreceptor activity / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / positive regulation of interleukin-2 production / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SH2 domain binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / molecular function activator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / Vpu mediated degradation of CD4 / non-specific protein-tyrosine kinase / cell motility / placenta development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / calcium-mediated signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of T cell activation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / MHC class II protein complex binding / integrin binding / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / cell migration / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell shape
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4 / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Garron, M.-L. / Arold, S.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the interaction between focal adhesion kinase and CD4.
著者: Garron, M.L. / Arthos, J. / Guichou, J.F. / McNally, J. / Cicala, C. / Arold, S.T.
履歴
登録2007年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
B: Focal adhesion kinase 1
C: Focal adhesion kinase 1
D: T-cell surface glycoprotein CD4
E: T-cell surface glycoprotein CD4
F: T-cell surface glycoprotein CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1846
ポリマ－62,1846
非ポリマー00
水00
1
A: Focal adhesion kinase 1
D: T-cell surface glycoprotein CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7282
ポリマ－20,7282
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Focal adhesion kinase 1
E: T-cell surface glycoprotein CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7282
ポリマ－20,7282
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Focal adhesion kinase 1
F: T-cell surface glycoprotein CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7282
ポリマ－20,7282
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.071, 220.472, 97.546
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / pp125FAK / Protein- tyrosine kinase 2


分子量: 17949.697 Da / 分子数: 3 / 断片: Focal Adhesion Targeting domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1 / プラスミド: pGEX-6P2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD4 / T-cell surface antigen T4/Leu-3


分子量: 2778.303 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 403-425 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P01730

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 3.9 M NaCl, 2.5 % glycerol, 100 mM Hepes, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97982 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月16日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97982 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→29 Å / Num. all: 21922 / Num. obs: 21922 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.81→2.97 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.699 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.543 / % possible all: 69.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1K05

1k05


解像度: 2.82→29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 34.901 / SU ML: 0.306 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.469 / ESU R Free: 0.357 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30712 459 2.1 %RANDOM
Rwork0.24053 ---
obs0.24195 21463 93.83 %-
all-21463 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.107 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5 Å20 Å20 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3448 0 0 0 3448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223494
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8522.0154721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.375437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.89826.103136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.52715705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5951517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2810.21886
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3280.22425
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1980.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1450.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9131.52298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21523610
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.08931323
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4234.51111
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.82→2.89 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.529 24 -
Rwork0.37 963 -
obs--58.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.4509-3.51040.80775.5594-1.29353.68030.06060.0141-0.19260.0639-0.07170.330.5101-0.11660.01110.1741-0.0894-0.02970.1188-0.06240.129329.410926.791433.2015
22.1383-1.7842-0.77185.67682.42633.8291-0.0141-0.184-0.09220.30750.1325-0.3073-0.12260.0321-0.1184-0.0442-0.0178-0.04780.1960.01250.10646.20165.034636.8913
33.6923-4.35720.876210.819-1.49722.3802-0.0932-0.20320.1070.18170.2918-0.7691-0.49680.1746-0.19860.3262-0.06720.02730.2964-0.07610.20059.723793.501734.369
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA916 - 104926 - 159
2X-RAY DIFFRACTION1DD406 - 4164 - 14
3X-RAY DIFFRACTION2BB909 - 104719 - 157
4X-RAY DIFFRACTION2EE406 - 4164 - 14
5X-RAY DIFFRACTION3CC909 - 104719 - 157
6X-RAY DIFFRACTION3FF408 - 4166 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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