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万見
- PDB-3b23: Crystal structure of thrombin-variegin complex: Insights of a nov... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b23
タイトルCrystal structure of thrombin-variegin complex: Insights of a novel mechanism of inhibition and design of tunable thrombin inhibitors
要素
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
  • Variegin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin ...molecular function inhibitor activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Variegin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Amblyomma variegatum (ダニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Koh, C.Y. / Kumar, S. / Swaminathan, K. / Kini, R.M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of thrombin in complex with s-variegin: insights of a novel mechanism of inhibition and design of tunable thrombin inhibitors
著者: Koh, C.Y. / Kumar, S. / Kazimirova, M. / Nuttall, P.A. / Radhakrishnan, U.P. / Kim, S. / Jagadeeswaran, P. / Imamura, T. / Mizuguchi, J. / Iwanaga, S. / Swaminathan, K. / Kini, R.M.
履歴
登録2011年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
C: Variegin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4893
ポリマ－37,4893
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area14300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.658, 50.826, 61.535
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / alpha-thrombin / light chain


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / プラスミド: pCAGG/mdhfr/prethrombin-2
細胞株 (発現宿主): SP2/0 Ag14 mouse myeloma cells (ATCC CRL-1581)
発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / alpha-thrombin / heavy chain


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / プラスミド: pCAGG/mdhfr/prethrombin-2
細胞株 (発現宿主): SP2/0 Ag14 mouse myeloma cells (ATCC CRL-1581)
発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Variegin


分子量: 3611.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide is chemically synthesized based on sequence of a thrombin inhibitor found in the salivary gland extract of Amblyomma variegatum
由来: (合成) Amblyomma variegatum (ダニ) / 参照: UniProt: P85800
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100mM HEPES buffer pH 7.4, 20-25% (w/v) PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月28日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 15137 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ABI

1abi


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 19.862 / SU ML: 0.208 / Isotropic thermal model: Isotropic & TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.283 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25944 724 5.2 %RANDOM
Rwork0.20787 ---
obs0.21049 13298 92.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.826 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.05 Å20 Å2-4.79 Å2
2--2.49 Å20 Å2
3----2.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2464 0 0 51 2515
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222534
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2241.9583427
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81134343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8185302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.42623.471121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.32715444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2291520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.491.51516
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0781.5613
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93122447
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.19131018
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9364.5980
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 44 -
Rwork0.276 659 -
obs--63.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.7683-5.39544.30747.535-4.21337.22610.61510.1421-0.4183-0.3334-0.26570.58260.9106-0.379-0.34940.2998-0.1234-0.1240.1748-0.04980.20814.0794-16.84688.3862
23.0952-0.15131.95262.2568-0.40624.9670.15320.37640.16390.1246-0.2425-0.14380.07030.8190.08920.0587-0.029-0.0150.18840.04460.055820.3728-8.373814.5645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2B16 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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