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- PDB-3b13: Crystal structure of the DHR-2 domain of DOCK2 in complex with Ra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b13
タイトルCrystal structure of the DHR-2 domain of DOCK2 in complex with Rac1 (T17N mutant)
要素
  • Dedicator of cytokinesis protein 2
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードPROTEIN BINDING/SIGNALING PROTEIN / protein-ptotein complex / lymphocyte chemotaxis / signal tansduction / guanine nucleotide exchange factor / GTPase / PROTEIN BINDING-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane raft polarization / alpha-beta T cell proliferation / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / establishment of T cell polarity / macropinocytosis / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 ...membrane raft polarization / alpha-beta T cell proliferation / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / establishment of T cell polarity / macropinocytosis / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / immunological synapse formation / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / engulfment of apoptotic cell / negative thymic T cell selection / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / respiratory burst / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / myoblast fusion / positive thymic T cell selection / ruffle organization / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of fibroblast migration / cell projection assembly / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / PCP/CE pathway / regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of neutrophil chemotaxis / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / motor neuron axon guidance / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / positive regulation of cell-substrate adhesion / regulation of small GTPase mediated signal transduction / DCC mediated attractive signaling / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / regulation of cell size / establishment or maintenance of cell polarity / DSCAM interactions / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / localization / RHO GTPases activate IQGAPs / anatomical structure morphogenesis / T cell receptor binding / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of microtubule polymerization / regulation of cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-matrix adhesion / cell chemotaxis / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / G protein activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / Signal transduction by L1 / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins
類似検索 - 分子機能
DOCK DHR2 domain, lobe A / Dedicator of cytokinesis protein 2 / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe C ...DOCK DHR2 domain, lobe A / Dedicator of cytokinesis protein 2 / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis, N-terminal domain / Dedicator of cytokinesis, N-terminal, subdomain 1 / DOCK N-terminus / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / C2 domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Alpha Horseshoe / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Dedicator of cytokinesis protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.006 Å
データ登録者Hanawa-Suetsugu, K. / Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Fukui, Y. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural basis for mutual relief of the Rac guanine nucleotide exchange factor DOCK2 and its partner ELMO1 from their autoinhibited forms.
著者: Hanawa-Suetsugu, K. / Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Akasaka, R. / Ohsawa, N. / Sekine, S. / Ito, T. / Tochio, N. / Koshiba, S. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / ...著者: Hanawa-Suetsugu, K. / Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Akasaka, R. / Ohsawa, N. / Sekine, S. / Ito, T. / Tochio, N. / Koshiba, S. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Nishikimi, A. / Uruno, T. / Katakai, T. / Kinashi, T. / Kohda, D. / Fukui, Y. / Yokoyama, S.
履歴
登録2011年6月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dedicator of cytokinesis protein 2
B: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
C: Dedicator of cytokinesis protein 2
D: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,6974
ポリマ－142,6974
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9720 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area55480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.651, 168.651, 129.718
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 2


分子量: 51105.141 Da / 分子数: 2 / 断片: DHR-2 domain (UNP RESIDUES 1196-1622) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOCK2, KIAA0209 / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92608
#2: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 20243.232 Da / 分子数: 2 / 断片: GTPase domain (UNP RESIDUES 1-177) / Mutation: T17N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / プラスミド: PX080214-11 / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: P63000
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM sodium citrate, 15% PEG 6000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 41625 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.21 % / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 9.08
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Rsym value: 0.594 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WM9, 2NZ8

2wm9

2nz8


解像度: 3.006→48.685 Å / SU ML: 0.86 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2335 2091 5.03 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.1853 41565 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 17.71 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.8611 Å20 Å2-0 Å2
2--2.8611 Å2-0 Å2
3----5.7223 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.006→48.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9898 0 0 10 9908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23913724
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6913842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0941468
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061776
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.0063-3.07630.37231430.3332261699
3.0763-3.15320.35541300.28652598100
3.1532-3.23840.34911270.25652655100
3.2384-3.33370.32561370.22782635100
3.3337-3.44130.29781420.2092651100
3.4413-3.56420.22961360.19162602100
3.5642-3.70690.24871390.19382622100
3.7069-3.87550.23091520.17932628100
3.8755-4.07980.21261490.15082649100
4.0798-4.33520.181360.13322649100
4.3352-4.66970.18911320.12862619100
4.6697-5.13920.18321480.13772649100
5.1392-5.88170.22971280.1754265399
5.8817-7.40620.20691540.1814262599
7.4062-48.69170.19761380.1782262397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4013-0.46880.76420.6821-0.26662.46590.0074-0.0477-0.09630.07380.0517-0.0201-0.04570.2155-0.05260.11510.0937-0.0140.2151-0.00390.1865-27.7098-56.572515.7428
22.0519-0.7974-1.06010.71370.04861.33790.12160.01770.33480.17230.0344-0.0948-0.3256-0.0647-0.08280.34160.10590.0460.0910.01410.1289-45.6199-41.451140.3673
32.78030.282-0.79471.6652-0.84691.1799-0.00240.1987-0.10.2708-0.0966-0.05350.14410.32270.09310.18480.05380.07980.1921-0.00640.2113-45.0674-56.229845.0807
46.72730.3685-2.37331.6805-0.77198.5583-0.30350.4701-0.4213-0.00460.1659-0.21920.80560.32460.14140.13990.07120.02710.15920.02130.2877-49.5708-60.028438.4161
52.936-1.1590.68921.7919-0.50162.8292-0.1016-0.1409-0.21260.4440.04310.45270.2986-0.36230.02840.31650.00930.15970.15440.00590.2888-57.6785-63.913952.6156
63.00841.7217-3.37080.9886-1.81848.3403-0.103-0.6829-0.23030.51690.1053-0.5178-0.12480.7963-0.02650.55680.2207-0.02830.3417-0.01020.3048-36.1757-65.948264.9794
70.605-0.0450.06370.7827-0.82121.8017-0.1524-0.0874-0.3299-0.10520.09350.05790.72120.09220.00280.44890.08680.08190.13890.04680.2623-45.6772-70.995250.8124
80.5317-0.44620.33761.2912-0.67392.2081-0.0939-0.00780.08710.08160.06890.0742-0.3763-0.1407-0.0040.26170.2636-0.12760.1058-0.00030.2035-55.3959-29.822-16.4761
91.3597-0.8985-0.14542.04341.33841.7340.00430.11910.13390.06670.0942-0.2772-0.11010.258-0.04520.09210.0961-0.01450.23720.01520.1242-39.5473-48.2578-40.55
102.90110.1522-0.19714.19050.17211.2791-0.00470.1438-0.18940.2617-0.1034-0.4338-0.2779-0.07020.07030.16560.1014-0.01910.1458-0.00120.2193-58.1018-50.8285-44.6686
111.5305-2.4846-0.37914.60440.5390.10450.02570.3202-0.1762-0.0381-0.2270.1906-0.3659-0.24740.12590.40220.019-0.03180.2424-0.10790.2152-50.7445-41.5644-44.6641
122.3636-0.5571.3013.68550.88352.4387-0.1246-0.24750.10210.236-0.0317-0.04890.0507-0.12540.13690.19620.14640.00190.1826-0.01210.2698-58.8528-51.7283-38.0799
135.80090.4886-0.51337.522-3.5056.17060.21060.7233-0.5006-1.0152-0.1397-0.48740.50930.62990.02770.22770.10860.02310.2758-0.12930.2948-51.8186-64.5982-53.6757
142.2685-0.7326-0.63652.0892-0.212.28230.03380.2949-0.41980.0116-0.01370.35850.0029-0.2562-0.00330.15240.0905-0.02020.2608-0.11160.2639-64.6557-58.7444-51.9284
152.5443-0.08960.37171.94871.85053.78510.1560.7620.5339-0.5921-0.05070.2395-1.1213-0.3088-0.06590.4770.19240.01920.40060.09650.3076-65.0095-38.357-64.4881
161.6398-0.4399-0.3590.67010.00180.51120.10360.369-0.0163-0.0478-0.01770.2707-0.1874-0.3185-0.21480.20990.17430.00870.39-0.01660.3461-72.8146-50.4139-60.3089
172.99262.0628-0.42012.6284-0.22030.39950.14220.0150.4085-0.06-0.08970.3075-0.1615-0.07110.00230.21260.14510.09320.304-0.00720.2662-67.8484-44.6659-48.8375
181.3779-0.49580.12444.5964-1.14364.1650.0069-0.264-0.31830.34510.11880.6952-0.2711-0.6194-0.13620.11920.03020.04470.30.01240.2022-67.7843-49.3983-39.0754
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 1196:1436)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 1437:1622)
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and (resseq 1:39)
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resseq 40:61)
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and (resseq 62:115)
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resseq 116:131)
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and (resseq 132:177)
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and (resseq 1196:1449)
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and (resseq 1450:1622)
10X-RAY DIFFRACTION10chain D and (resseq 1:24)
11X-RAY DIFFRACTION11chain D and (resseq 25:39)
12X-RAY DIFFRACTION12chain D and (resseq 40:61)
13X-RAY DIFFRACTION13chain D and (resseq 62:71)
14X-RAY DIFFRACTION14chain D and (resseq 72:115)
15X-RAY DIFFRACTION15chain D and (resseq 116:131)
16X-RAY DIFFRACTION16chain D and (resseq 132:149)
17X-RAY DIFFRACTION17chain D and (resseq 150:164)
18X-RAY DIFFRACTION18chain D and (resseq 165:177)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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