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万見
- PDB-3axa: Crystal structure of afadin PDZ domain in complex with the C-term... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3axa
タイトルCrystal structure of afadin PDZ domain in complex with the C-terminal peptide from nectin-3
要素Afadin, Nectin-3
キーワードCELL ADHESION / PDZ domain / AF-6 / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Nectin/Necl trans heterodimerization / retina morphogenesis in camera-type eye / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / adherens junction maintenance / establishment of protein localization to plasma membrane / cell adhesion mediator activity / protein localization to cell junction / Adherens junctions interactions / pore complex assembly ...Nectin/Necl trans heterodimerization / retina morphogenesis in camera-type eye / regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / adherens junction maintenance / establishment of protein localization to plasma membrane / cell adhesion mediator activity / protein localization to cell junction / Adherens junctions interactions / pore complex assembly / lens morphogenesis in camera-type eye / neuroepithelial cell differentiation / cochlea morphogenesis / telencephalon development / cell-cell contact zone / cell-cell adhesion mediated by cadherin / brain morphogenesis / fertilization / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / apical junction complex / pore complex / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / regulation of postsynapse assembly / homeostasis of number of cells / cell adhesion molecule binding / presynaptic active zone membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adherens junction / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / apical part of cell / cell-cell junction / cell junction / cell adhesion / axon / dendrite / symbiont entry into host cell / signal transduction / protein homodimerization activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nectin-3 / Nectin-4 / : / Afadin, cargo binding domain / : / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. ...Nectin-3 / Nectin-4 / : / Afadin, cargo binding domain / : / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Forkhead associated domain / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Fujiwara, Y. / Goda, N. / Narita, H. / Satomura, K. / Nakagawa, A. / Sakisaka, T. / Suzuki, M. / Hiroaki, H.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of afadin PDZ domain-nectin-3 complex shows the structural plasticity of the ligand-binding site.
著者: Fujiwara, Y. / Goda, N. / Tamashiro, T. / Narita, H. / Satomura, K. / Tenno, T. / Nakagawa, A. / Oda, M. / Suzuki, M. / Sakisaka, T. / Takai, Y. / Hiroaki, H.
履歴
登録2011年3月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Afadin, Nectin-3
B: Afadin, Nectin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2092
ポリマ－22,2092
非ポリマー00
水21612
1
A: Afadin, Nectin-3

A: Afadin, Nectin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2092
ポリマ－22,2092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area2140 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10590 Å2
手法PISA
2
B: Afadin, Nectin-3

B: Afadin, Nectin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2092
ポリマ－22,2092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area2140 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.477, 90.481, 88.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 97 / Label seq-ID: 10 - 106

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Afadin, Nectin-3 / Protein Af-6


分子量: 11104.712 Da / 分子数: 2
断片: PDZ domain (UNP 1003-1095), C-terminal peptide (UNP 544-549)
由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of Afadin (1003-1095) and Nectin-3 (544-549)
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mllt4, Af6 / プラスミド: pGEX-6P3-PRESAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9QZQ1, UniProt: Q9JLB9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→50 Å / Num. all: 5641 / Num. obs: 5357 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 2.78→2.85 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 6.246 / Num. unique all: 255 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FE5

2fe5


解像度: 2.78→47.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 37.465 / SU ML: 0.321 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.391 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26336 255 4.5 %RANDOM
Rwork0.24032 ---
obs0.24133 5357 95.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.75 Å20 Å20 Å2
2---1.88 Å20 Å2
3----4.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→47.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1426 0 0 12 1438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221434
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2741.9831928
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.375192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.8472450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.52615270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2591512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021016
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1551.5948
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.22621504
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4963486
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6994.5424
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 713 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.030.05
tight thermal0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 2.778→2.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 15 -
Rwork0.335 275 -
obs--68.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.34240.89380.43641.0911-0.99613.1389-0.0413-0.2094-0.0289-0.0929-0.0297-0.02470.6190.59370.0710.41560.23820.00550.40780.03540.223135.6578-12.258130.4247
20.17770.31880.87692.35380.96185.7369-0.0065-0.1444-0.0444-0.2341-0.1756-0.1274-0.9508-1.03850.1820.54310.2885-0.07140.3407-0.00940.208415.24848.061736.1789
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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