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- PDB-3asl: Structure of UHRF1 in complex with histone tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3asl
タイトルStructure of UHRF1 in complex with histone tail
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Histone H3.3
キーワードLIGASE/DNA BINDING PROTEIN / histone reader module / epigenetic regulation / histone H3 / LIGASE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / homologous recombination / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / regulation of epithelial cell proliferation ...histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / homologous recombination / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / regulation of epithelial cell proliferation / muscle cell differentiation / methyl-CpG binding / histone H3K9me2/3 reader activity / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / nucleus organization / : / positive regulation of protein metabolic process / spermatid development / mitotic spindle assembly / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / embryo implantation / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / replication fork / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / double-strand break repair via homologous recombination / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / RING-type E3 ubiquitin transferase / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / ubiquitin-protein transferase activity / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / protein ubiquitination / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily ...: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Histone H3.3 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.41 Å
データ登録者Arita, K. / Sugita, K. / Unoki, M. / Hamamoto, R. / Sekiyama, N. / Tochio, H. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Recognition of modification status on a histone H3 tail by linked histone reader modules of the epigenetic regulator UHRF1
著者: Arita, K. / Isogai, S. / Oda, T. / Unoki, M. / Sugita, K. / Sekiyama, N. / Kuwata, K. / Hamamoto, R. / Tochio, H. / Sato, M. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
履歴
登録2010年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22013年6月5日Group: Database references
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,68210
ポリマ－9,1722
非ポリマー5108
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.210, 36.137, 34.175
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.69, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1


分子量: 7920.976 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD finger domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.3


分子量: 1251.436 Da / 分子数: 1 / 断片: residues in UNP 2-12 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243, UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10mM sodium citrate, 42% PEGMME2000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A11.28221
シンクロトロンPhoton Factory BL-17A21
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2008年11月12日
ADSC QUANTUM 2702CCD2009年1月22日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.282211
211
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 14019 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / % possible all: 79.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.41→31.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 1.917 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.066 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19621 702 5 %RANDOM
Rwork0.1588 ---
all0.16052 14019 --
obs0.16052 13317 93.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å20.46 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.41→31.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数604 0 20 72 696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021628
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5121.977837
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95431115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.55575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.24823.87131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.24515108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.99156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02117
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2391.5386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3741.5149
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9132621
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1043242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3414.5216
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.17631089
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.406→1.442 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.182 52 -
Rwork0.167 856 -
obs--82.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.2775-6.5767-0.25788.0261.183513.14480.1879-0.3118-0.71730.29590.01810.46451.0213-0.3201-0.2060.163-0.0591-0.00340.08840.03540.0861-2.61615.0809-4.4428
21.35443.1211-2.31738.9009-1.655211.923-0.14490.08830.0051-0.1410.15410.02170.5669-0.1997-0.00920.0892-0.02850.01290.10310.00280.0669-1.15216.9578-12.7044
33.91021.52662.62042.15580.978613.4497-0.0231-0.03870.23960.0111-0.10660.2242-0.1688-0.63320.12970.03410.0120.00820.10410.01620.0813-0.755214.9403-9.6025
42.21062.1429-2.30053.83390.77557.62730.1161-0.03150.1165-0.06940.04160.0719-0.31390.0262-0.15770.0623-0.02260.03590.10540.01170.07853.787718.5812-6.4981
53.20120.35280.33750.59621.28753.49180.10760.18540.02640.04970.0462-0.04010.11430.0167-0.15380.0455-0.00410.01290.08730.00290.06838.510613.8244-11.8972
63.4295-1.9074-0.57933.06912.71328.21590.09870.05690.09220.04780.0012-0.15610.15570.1247-0.10.0734-0.00240.00940.0939-0.02520.086813.815116.34-5.329
711.36720.68784.88065.41462.92749.8475-0.006-0.3316-0.28080.39230.07340.18870.3404-0.4853-0.06740.2368-0.10320.00750.130.00390.11247.457917.60684.9347
82.18732.46840.76082.86741.31763.0495-0.05150.02690.2148-0.13290.03230.2108-0.3716-0.03280.01920.0811-0.01710.03540.076-0.02040.112210.84622.0256-7.2026
99.0145-9.93250.208113.3287-1.90396.0176-0.04260.01250.3717-0.0364-0.0079-0.2922-0.56670.23110.05050.1205-0.05640.00180.089-0.01320.137315.864727.6825-6.4922
106.925-0.9552-3.39478.01033.101614.6387-0.2401-0.1708-0.11540.51750.0394-0.0725-0.03180.15560.20080.0656-0.0063-0.01790.0922-0.02640.128919.995420.33993.5807
119.43541.23651.06418.17762.83584.81470.06950.01520.38870.4705-0.1271-0.0267-0.0826-0.29420.05760.1231-0.02590.00540.1116-0.02570.11529.076726.21174.7952
121.6995-1.31281.44915.08571.49514.68940.16370.02870.0368-0.2606-0.0815-0.01320.07810.2596-0.08220.02710.01010.00260.0488-0.00840.028318.114510.3716-5.1104
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A299 - 304
2X-RAY DIFFRACTION2A305 - 310
3X-RAY DIFFRACTION3A311 - 315
4X-RAY DIFFRACTION4A316 - 321
5X-RAY DIFFRACTION5A322 - 327
6X-RAY DIFFRACTION6A328 - 332
7X-RAY DIFFRACTION7A333 - 338
8X-RAY DIFFRACTION8A339 - 345
9X-RAY DIFFRACTION9A346 - 351
10X-RAY DIFFRACTION10A352 - 357
11X-RAY DIFFRACTION11A358 - 366
12X-RAY DIFFRACTION12B1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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