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- PDB-3aqa: Crystal structure of the human BRD2 BD1 bromodomain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aqa
タイトルCrystal structure of the human BRD2 BD1 bromodomain in complex with a BRD2-interactive compound, BIC1
要素Bromodomain-containing protein 2
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION INHIBITOR / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / helical bundle / acetyl-lysine recognition / acetylated histone H4 / nucleus / TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12ac reader activity / histone H4K5ac reader activity / histone H3K14ac reader activity / acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / neural tube closure / nucleosome assembly ...histone H4K12ac reader activity / histone H4K5ac reader activity / histone H3K14ac reader activity / acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / RUNX3 regulates p14-ARF / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / protein localization to chromatin / neural tube closure / nucleosome assembly / spermatogenesis / histone binding / nuclear speck / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site ...Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BYH / Bromodomain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Umehara, T. / Nakamura, Y. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Real-Time Imaging of Histone H4K12-Specific Acetylation Determines the Modes of Action of Histone Deacetylase and Bromodomain Inhibitors
著者: Ito, T. / Umehara, T. / Sasaki, K. / Nakamura, Y. / Nishino, N. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Padmanabhan, B. / Yokoyama, S. / Ito, A. / Yoshida, M.
履歴
登録2010年10月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
C: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3235
ポリマ－45,7883
非ポリマー5362
水1,892105
1
A: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7983
ポリマ－15,2631
非ポリマー5362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Bromodomain-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2631
ポリマ－15,2631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Bromodomain-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2631
ポリマ－15,2631
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
A: Bromodomain-containing protein 2
B: Bromodomain-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0614
ポリマ－30,5252
非ポリマー5362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12190 Å2
手法PISA
5
C: Bromodomain-containing protein 2

C: Bromodomain-containing protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5252
ポリマ－30,5252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.597, 55.716, 68.205
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.17, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 2


分子量: 15262.552 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 73-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD2, KIAA9001, RING3 / 発現宿主: bacterial cell free system (unknown) / 参照: UniProt: P25440
#2: 化合物 ChemComp-BYH / 1-[2-(1H-benzimidazol-2-ylsulfanyl)ethyl]-3-methyl-1,3-dihydro-2H-benzimidazole-2-thione


分子量: 340.466 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N4S2
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG MME 5000, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M HEPES buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31.45 Å / Num. all: 19170 / Num. obs: 18668 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 28 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1X0J

1x0j


解像度: 2.3→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 414406.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1845 9.9 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 18668 97.2 %-
all-19185 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.7999 Å2 / ksol: 0.468621 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.86 Å20 Å2-2.4 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3----2.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2783 0 35 105 2923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.812.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 298 10 %
Rwork0.197 2670 -
obs--93.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2DRG_param.txtDRG_top.txt
X-RAY DIFFRACTION3mes_xplor_param.txtmes_xplor_top.txt
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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