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万見
- PDB-1zni: INSULIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zni
タイトルINSULIN
要素(INSULIN) x 2
キーワードHORMONE / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / lipoprotein biosynthetic process / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of glycogen catabolic process / lipid biosynthetic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of DNA replication / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 1.498 Å
データ登録者Turkenburg, M.G.W. / Whittingham, J.L. / Dodson, G.G. / Dodson, E.J. / Xiao, B. / Bentley, G.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1976
タイトル: Structure of insulin in 4-zinc insulin.
著者: Bentley, G. / Dodson, E. / Dodson, G. / Hodgkin, D. / Mercola, D.
#1: ジャーナル: Biopolymers / 年: 1992
タイトル: The Structure of a Rhombohedral R6 Insulin Hexamer that Binds Phenol
著者: Smith, G.D. / Dodson, G.G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Role of B13 Glu in Insulin Assembly. The Hexamer Structure of Recombinant Mutant (B13 Glu-->Gln) Insulin
著者: Bentley, G.A. / Brange, J. / Derewenda, Z. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Markussen, J. / Wilkinson, A.J. / Wollmer, A. / Xiao, B.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: X-Ray Analysis of the Single Chain B29-A1 Peptide-Linked Insulin Molecule. A Completely Inactive Analogue
著者: Derewenda, U. / Derewenda, Z. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Xiao, B. / Markussen, J.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Phenol Stabilizes More Helix in a New Symmetrical Zinc Insulin Hexamer
著者: Derewenda, U. / Derewenda, Z. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Reynolds, C.D. / Smith, G.D. / Sparks, C. / Swenson, D.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Comparison of Solution Structural Flexibility and Zinc Binding Domains for Insulin, Proinsulin, and Miniproinsulin
著者: Kaarsholm, N.C. / Ko, H.C. / Dunn, M.F.
#6: ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1988
タイトル: The Structure of 2Zn Pig Insulin Crystals at 1.5 A Resolution
著者: Baker, E.N. / Blundell, T.L. / Cutfield, J.F. / Cutfield, S.M. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Hodgkin, D.M. / Hubbard, R.E. / Isaacs, N.W. / Reynolds, C.D. / Sakabe, K. / Sakabe, N. / Vijayan, N.M.
#7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1984
タイトル: Structural Stability in the 4-Zinc Human Insulin Hexamer
著者: Smith, G.D. / Swenson, D.C. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Reynolds, C.D.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Rhombohedral Insulin Crystal Transformation
著者: Bentley, G. / Dodson, G. / Lewitova, A.
履歴
登録1997年9月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42018年7月4日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_special_symmetry ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_special_symmetry / struct_biol / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,87810
ポリマ－11,5754
非ポリマー3036
水1,856103
1
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0257
ポリマ－5,7882
非ポリマー2375
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area4010 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8533
ポリマ－5,7882
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area3480 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,63430
ポリマ－34,72612
非ポリマー90818
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19450 Å2
ΔGint-459 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA
4
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,63430
ポリマ－34,72612
非ポリマー90818
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_556-y,x-y,z+11
crystal symmetry operation3_556-x+y,-x,z+11
Buried area13820 Å2
ΔGint-398 kcal/mol
Surface area18510 Å2
手法PISA
5
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,87810
ポリマ－11,5754
非ポリマー3036
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area6540 Å2
手法PISA
6


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area6110 Å2
手法PISA
7
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,07421
ポリマ－17,3636
非ポリマー71215
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7040 Å2
ΔGint-290 kcal/mol
Surface area9940 Å2
手法PISA
8
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5599
ポリマ－17,3636
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area9950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.700, 80.700, 37.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

ZN

21B-33-

CL

31D-31-

ZN

41D-58-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.88898, -0.45231, -0.07163), (-0.45168, 0.89181, -0.0257), (0.0755, 0.0095, -0.9971))
詳細IN 2ZN INSULIN (ENTRY 4INS) THE FOLLOWING APPLIES: THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT OF INSULIN CONSISTS OF TWO INSULIN MOLECULES EACH CONSISTING OF TWO CHAINS. ENTRY 4INS PRESENTS COORDINATES FOR MOLECULES I (CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*) AND II (CHAIN IDENTIFIERS *C* AND *D*). THE QUASI-TWO-FOLD AXIS THAT TRANSFORMS MOLECULE I INTO MOLECULE II IS GIVEN IN THE *MTRIX* RECORDS. APPLYING THE THREE-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS YIELDS A HEXAMER AROUND THE AXIS. THERE ARE TWO ZINC IONS SITUATED ON THIS THREE-FOLD AXIS. COORDINATES FOR THE ZINC IONS AND SOME WATER MOLECULES ARE INCLUDED WITH A BLANK CHAIN IDENTIFIER.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 3403.927 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE QUASI-TWO-FOLD SYMMETRY BREAKS DOWN MOST SERIOUSLY AT RESIDUES PHE B 1 TO CYS B 7 AND PHE D 1 ...THE QUASI-TWO-FOLD SYMMETRY BREAKS DOWN MOST SERIOUSLY AT RESIDUES PHE B 1 TO CYS B 7 AND PHE D 1 TO CYS D 7 PHE B 25 AND PHE D 25
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.56 %
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: batch method / 詳細: Harding, M.M., (1966) J. Mol. Biol., 16, 212.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
20.04 Mhydrochloric acid11
30.072 Mzinc sulphate11
40.2 Mtrisodium citrate11
60.75 M11NaOH
70.1 Mhydrochloric acid11
1insulin110.1g
511NaCl0.6g

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 21.1 Å2

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.498→40 Å / σ(F): 0
詳細: REFINEMENT TOOK PLACE OVER A PERIOD OF MORE THAN 20 YEARS. SOME RESIDUES ARE APPARENTLY DISORDERED AND CERTAINLY MOBILE. THEIR ATOMIC PARAMETERS ARE DIFFICULT TO REFINE ACCURATELY. THE ...詳細: REFINEMENT TOOK PLACE OVER A PERIOD OF MORE THAN 20 YEARS. SOME RESIDUES ARE APPARENTLY DISORDERED AND CERTAINLY MOBILE. THEIR ATOMIC PARAMETERS ARE DIFFICULT TO REFINE ACCURATELY. THE THERMAL PARAMETERS ARE OFTEN OVER 50A**2 WHICH REFLECTS THE UNCERTAINTY IN POSITION AND THE POSSIBILITY OF DISORDER.
Rfactor反射数
Rwork0.178 -
obs-14636
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.498→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数820 0 6 103 929
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0230.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0420.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0490.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.6193
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.9435
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it6.0426
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it8.3588
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1740.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1710.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2090.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.67
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor16.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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