[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3aoc: Structures of the multidrug exporter AcrB reveal a proximal multi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3aoc | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structures of the multidrug exporter AcrB reveal a proximal multisite drug-binding pocket | ||||||
Components | Acriflavine resistance protein B | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN/ANTIBIOTIC / Membrane Protein / Inner Membrane / MEMBRANE PROTEIN-ANTIBIOTIC complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information xenobiotic detoxification by transmembrane export across the cell outer membrane / efflux pump complex / periplasmic side of plasma membrane / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.34 Å | ||||||
Authors | Nakashima, R. / Sakurai, K. / Yamaguchi, A. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2011 Title: Structures of the multidrug exporter AcrB reveal a proximal multisite drug-binding pocket Authors: Nakashima, R. / Sakurai, K. / Yamasaki, S. / Nishino, K. / Yamaguchi, A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3aoc.cif.gz | 576.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3aoc.ent.gz | 466.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3aoc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3aoc_validation.pdf.gz | 855.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3aoc_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 3aoc_validation.xml.gz | 121.8 KB | Display | |
Data in CIF | 3aoc_validation.cif.gz | 163.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/3aoc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/3aoc | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3aoaC 3aobC 3aodC 2dhhS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 114217.742 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: acrB, acrE, b0462, EcDH1_3148, JW0451 / Plasmid: pBAD33 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): MG1655 / References: UniProt: P31224 #2: Chemical | ChemComp-ERY / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.54 Å3/Da / Density % sol: 65.24 % / Mosaicity: 0.898 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.4 Details: 220mM sodium phosphate, 100mM NaCl, 14 %(w/v)PEG 4000, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL44XU / Wavelength: 0.9 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Jun 4, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.34→50 Å / Num. obs: 67856 / % possible obs: 98 % / Redundancy: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 1.606 / Net I/σ(I): 16.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2DHH Resolution: 3.34→45.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / WRfactor Rfree: 0.3178 / WRfactor Rwork: 0.2615 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7086 / SU B: 36.263 / SU ML: 0.582 / SU Rfree: 0.714 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.725 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 191.81 Å2 / Biso mean: 113.521 Å2 / Biso min: 25.31 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.34→45.73 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 3.339→3.426 Å / Total num. of bins used: 20
|