[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3aob: Structures of the multidrug exporter AcrB reveal a proximal multi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3aob | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structures of the multidrug exporter AcrB reveal a proximal multisite drug-binding pocket | ||||||
Components | Acriflavine resistance protein B | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN/ANTIBIOTIC / Membrane Protein / Inner Membrane / MEMBRANE PROTEIN-ANTIBIOTIC complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information xenobiotic detoxification by transmembrane export across the cell outer membrane / efflux pump complex / periplasmic side of plasma membrane / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.35 Å | ||||||
Authors | Nakashima, R. / Sakurai, K. / Yamaguchi, A. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2011 Title: Structures of the multidrug exporter AcrB reveal a proximal multisite drug-binding pocket Authors: Nakashima, R. / Sakurai, K. / Yamasaki, S. / Nishino, K. / Yamaguchi, A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3aob.cif.gz | 577.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3aob.ent.gz | 466.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3aob.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3aob_validation.pdf.gz | 907.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3aob_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 3aob_validation.xml.gz | 119.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3aob_validation.cif.gz | 161 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/3aob ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ao/3aob | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3aoaC 3aocC 3aodC 2dhhS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 114217.742 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: acrB, acrE, b0462, EcDH1_3148, JW0451 / Plasmid: pBAD33 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): MG1655 / References: UniProt: P31224 #2: Chemical | ChemComp-RFP / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.51 Å3/Da / Density % sol: 65 % / Mosaicity: 0.38 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.4 Details: 20mM sodium phosphate, 100mM NaCl, 14 %(w/v) PEG 4000, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL44XU / Wavelength: 0.9 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX225HE / Detector: CCD / Date: Feb 15, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.35→50 Å / Num. obs: 67817 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.7 / Net I/σ(I): 17.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2DHH Resolution: 3.35→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / WRfactor Rfree: 0.3087 / WRfactor Rwork: 0.2514 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7298 / SU B: 31.919 / SU ML: 0.523 / SU Rfree: 0.6763 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.68 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 168.37 Å2 / Biso mean: 93.891 Å2 / Biso min: 11.49 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.35→48.91 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 3.35→3.437 Å / Total num. of bins used: 20
|