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- PDB-3ab3: Crystal structure of p115RhoGEF RGS domain in complex with G alpha 13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ab3
タイトルCrystal structure of p115RhoGEF RGS domain in complex with G alpha 13
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 1
キーワードSIGNALING PROTEIN/MEMBRANE PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION / PROTEIN COMPLEX / GTP-BINDING / MEMBRANE / TRANSDUCER / Lipoprotein / Nucleotide-binding / Palmitate / Phosphoprotein / GTPase activation / Guanine-nucleotide releasing factor / SIGNALING PROTEIN-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase inhibitory pathway / D5 dopamine receptor binding / Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / regulation of fibroblast migration / NRAGE signals death through JNK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / RAC1 GTPase cycle ...Adenylate cyclase inhibitory pathway / D5 dopamine receptor binding / Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / regulation of fibroblast migration / NRAGE signals death through JNK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / RAC1 GTPase cycle / G alpha (12/13) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (i) signalling events / regulation of small GTPase mediated signal transduction / GTP metabolic process / RHOB GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / branching involved in blood vessel morphogenesis / RHOC GTPase cycle / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of macroautophagy / regulation of postsynapse assembly / RHOA GTPase cycle / Rho protein signal transduction / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / G protein-coupled receptor binding / brush border membrane / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet activation / regulation of blood pressure / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / GDP binding / melanosome / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / regulation of cell shape / G protein activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / midbody / angiogenesis / in utero embryonic development / cell differentiation / postsynapse / intracellular signal transduction / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / nucleolus / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p115RhoGEF, RGS domain / G-protein alpha subunit, group 12/13 / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like ...p115RhoGEF, RGS domain / G-protein alpha subunit, group 12/13 / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / G-protein alpha subunit, group I / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13 / Rho guanine nucleotide exchange factor 1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kukimoto-Niino, M. / Mishima, C. / Shirouzu, M. / Kozasa, T. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Identification of critical residues in G(alpha)13 for stimulation of p115RhoGEF activity and the structure of the G(alpha)13-p115RhoGEF regulator of G protein signaling homology (RH) domain complex.
著者: Hajicek, N. / Kukimoto-Niino, M. / Mishima-Tsumagari, C. / Chow, C.R. / Shirouzu, M. / Terada, T. / Patel, M. / Yokoyama, S. / Kozasa, T.
履歴
登録2009年11月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年10月30日Group: Database references
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 1
C: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
D: Rho guanine nucleotide exchange factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,16510
ポリマ－140,0244
非ポリマー1,1416
水1,56787
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5825
ポリマ－70,0122
非ポリマー5703
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
2
C: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13
D: Rho guanine nucleotide exchange factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5825
ポリマ－70,0122
非ポリマー5703
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area22810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.481, 70.640, 88.078
Angle α, β, γ (deg.)77.77, 84.45, 80.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha, Guanine nucleotide-binding protein subunit alpha-13 / G-protein subunit alpha-13 / G alpha-13


分子量: 42363.418 Da / 分子数: 2
断片: UNP RESIDUES 1-28 (G ALPHA I), UNP RESIDUES 47-377 (G ALPHA 13)
由来タイプ: 組換発現
詳細: ONE FUSED PROTEIN IS MADE OF RESIDUES 1-28 OF G ALPHA I, LINKER, AND RESIDUES 47-377 OF G ALPHA 13
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gna13, Gna-13 / プラスミド: PE060908-01
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q9DC51, UniProt: P27601
#2: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 1 / 115 kDa guanine nucleotide exchange factor / p115-RhoGEF / p115RhoGEF / Sub1.5


分子量: 27648.441 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL RGS HOMOLOGY DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF1 / プラスミド: PE080111-02
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q92888

-
非ポリマー , 4種, 93分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CHAINS A AND C INCLUDE N-TERMINAL RESIDUES 1-28 OF G ALPHA I, LINKER (ARG-SER-ALA) AND RESIDUES ...THE CHAINS A AND C INCLUDE N-TERMINAL RESIDUES 1-28 OF G ALPHA I, LINKER (ARG-SER-ALA) AND RESIDUES 47-377 OF G ALPHA 13

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG 4000, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 37777 / % possible obs: 81.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.296 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IAP, 1ZBC

1iap

1zbc


解像度: 2.4→48.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1175586.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 3734 10 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 37316 81.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.8937 Å2 / ksol: 0.360413 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.97 Å2-9.19 Å2-6.94 Å2
2--2 Å20.67 Å2
3----9.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8091 0 68 87 8246
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.6
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 623 10.1 %
Rwork0.282 5571 -
obs--81.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3ligand_xplor_paramligand_xplor_top
X-RAY DIFFRACTION4water.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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